Arabic
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Experimental Cell Research 2005-Jul

Generation of biologically active endostatin fragments from human collagen XVIII by distinct matrix metalloproteases.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
يتم حفظ الارتباط في الحافظة
Ritva Heljasvaara
Pia Nyberg
Jani Luostarinen
Mataleena Parikka
Pia Heikkilä
Marko Rehn
Timo Sorsa
Tuula Salo
Taina Pihlajaniemi

الكلمات الدالة

نبذة مختصرة

Endostatin, a potent inhibitor of endothelial cell proliferation, migration, angiogenesis and tumor growth, is proteolytically cleaved from the C-terminal noncollagenous NC1 domain of type XVIII collagen. We investigated the endostatin formation from human collagen XVIII by several MMPs in vitro. The generation of endostatin fragments differing in molecular size (24-30 kDa) and in N-terminal sequences was identified in the cases of MMP-3, -7, -9, -13 and -20. The cleavage sites were located in the protease-sensitive hinge region between the trimerization and endostatin domains of NC1. MMP-1, -2, -8 and -12 did not show any significant activity against the C-terminus of collagen XVIII. The anti-proliferative effect of the 20-kDa endostatin, three longer endostatin-containing fragments generated in vitro by distinct MMPs and the entire NC1 domain, on bFGF-stimulated human umbilical vein endothelial cells was established. The anti-migratory potential of some of these fragments was also studied. In addition, production of endostatin fragments between 24-30 kDa by human hepatoblastoma cells was shown to be due to MMP action on type XVIII collagen. Our results indicate that certain, especially cancer-related, MMP family members can generate biologically active endostatin-containing polypeptides from collagen XVIII and thus, by releasing endostatin fragments, may participate in the inhibition of endothelial cell proliferation, migration and angiogenesis.

انضم إلى صفحتنا على الفيسبوك

قاعدة بيانات الأعشاب الطبية الأكثر اكتمالا التي يدعمها العلم

  • يعمل في 55 لغة
  • العلاجات العشبية مدعومة بالعلم
  • التعرف على الأعشاب بالصورة
  • خريطة GPS تفاعلية - ضع علامة على الأعشاب في الموقع (قريبًا)
  • اقرأ المنشورات العلمية المتعلقة ببحثك
  • البحث عن الأعشاب الطبية من آثارها
  • نظّم اهتماماتك وابقَ على اطلاع دائم بأبحاث الأخبار والتجارب السريرية وبراءات الاختراع

اكتب أحد الأعراض أو المرض واقرأ عن الأعشاب التي قد تساعد ، واكتب عشبًا واطلع على الأمراض والأعراض التي تستخدم ضدها.
* تستند جميع المعلومات إلى البحوث العلمية المنشورة

Google Play badgeApp Store badge