Arabic
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Spectrochimica Acta - Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy 2020-Sep

Comparative studies on the interaction of nine flavonoids with trypsin

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
يتم حفظ الارتباط في الحافظة
Xiangrong Li
Yanru Peng
Hongyi Liu
Yongtao Xu
Xuezhen Wang
Congxiao Zhang
Xiaoyi

الكلمات الدالة

نبذة مختصرة

In this study, the interaction between nine classic flavonoids (including baicalin, quercetin, myricetin, rutin, puerarin, daidzein, liquiritin and isoliquiritin) and trypsin was investigated by fluorescence spectroscopy and molecular modeling methods. The results reveal that all flavonoids can interact with trypsin to form flavonoid-trypsin complexes. The binding parameters obtained from the data at different temperatures indicate that all flavonoids can spontaneously bind with trypsin with one binding site. The binding constants of trypsin with nine classic flavonoids are in the following order as: baicalin > myricetin > rutin > isoliquiritin > hesperidin > puerarin > quercetin > daidzein > liquiritin. The interaction forces between flavonoids and trypsin may be electrostatic forces (except for rutin/puerarin/daidzein), hydrophobic interactions as well as van der Waals forces. Synchronous fluorescence spectroscopy shows that the interaction between flavonoids and trypsin changes the hydrophobicity of the microenvironment of tryptophan (Trp) residues. All flavonoids close to tyrosine (Tyr) residues but have no effect on the microenvironment around Tyr residues except for hesperidin and liquiritin. Molecular modeling displays that all flavonoids bind directly into trypsin cavity site and lead to a decrease in enzyme activity.

Keywords: Flavonoids; Fluorescence spectroscopy; Molecular modeling; Trypsin.

انضم إلى صفحتنا على الفيسبوك

قاعدة بيانات الأعشاب الطبية الأكثر اكتمالا التي يدعمها العلم

  • يعمل في 55 لغة
  • العلاجات العشبية مدعومة بالعلم
  • التعرف على الأعشاب بالصورة
  • خريطة GPS تفاعلية - ضع علامة على الأعشاب في الموقع (قريبًا)
  • اقرأ المنشورات العلمية المتعلقة ببحثك
  • البحث عن الأعشاب الطبية من آثارها
  • نظّم اهتماماتك وابقَ على اطلاع دائم بأبحاث الأخبار والتجارب السريرية وبراءات الاختراع

اكتب أحد الأعراض أو المرض واقرأ عن الأعشاب التي قد تساعد ، واكتب عشبًا واطلع على الأمراض والأعراض التي تستخدم ضدها.
* تستند جميع المعلومات إلى البحوث العلمية المنشورة

Google Play badgeApp Store badge