Arabic
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

guanidine/فول الصويا

يتم حفظ الارتباط في الحافظة
مقالاتالتجارب السريريةبراءات الاختراع
4 النتائج

Quantitative Measurement of the Ability of Different Mutagens to Induce an Inherited Change in Phenotype to Allow Maltose Utilization in Suspension Cultures of the Soybean, GLYCINE MAX (L.) Merr.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
USING A NEWLY DEVELOPED PLATING SYSTEM, WE HAVE MEASURED CELL SURVIVAL AND THE FREQUENCIES OF VARIATION IN AN INHERITED TRAIT AFTER TREATMENT OF SOYBEAN CELL SUSPENSIONS WITH DIFFERENT MUTAGENS: ethyl methanesulfonate (EMS), methyl methanesulfonate (MMS), N-Methyl-N'-nitro-N-nitroso-guanidine

Role of intramolecular high-mannose chains in the folding and assembly of soybean (Glycine max) lectin polypeptides: studies by the combined use of spectroscopy and gel-filtration size analysis.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
It was previously reported [Nagai, K. & Yamaguchi, H. (1993) J. Biochem. 113, 123-125] that intramolecular high-mannose chains are essential for reconstitution of soybean lectin from denatured subunits. To obtain more detailed information on the role of the intramolecular high-mannose chains in the

Direct demonstration of the essential role of the intramolecular high-mannose oligosaccharide chains in the folding and assembly of soybean (glycine max) lectin polypeptides.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
We investigated the role of the intramolecular high-mannose oligosaccharide chains in the folding and assembly of soybean lectin polypeptides. Soybean lectin, dissociated into subunits and completely denatured in 6 M guanidine hydrochloride, was quantitatively reconstituted to the active tetrameric

Soybean hydrophobic protein. Isolation, partial characterization and the complete primary structure.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
A 9000-Mr protein isolated from a 60% ethanolic extract of soybean (Glycine max) seeds has been characterized and fully sequenced. The protein consists of 80 amino acid residues with four disulfide bonds. It contains a large number of hydrophobic residues and lacks methionine, phenylalanine,
انضم إلى صفحتنا على الفيسبوك

قاعدة بيانات الأعشاب الطبية الأكثر اكتمالا التي يدعمها العلم

  • يعمل في 55 لغة
  • العلاجات العشبية مدعومة بالعلم
  • التعرف على الأعشاب بالصورة
  • خريطة GPS تفاعلية - ضع علامة على الأعشاب في الموقع (قريبًا)
  • اقرأ المنشورات العلمية المتعلقة ببحثك
  • البحث عن الأعشاب الطبية من آثارها
  • نظّم اهتماماتك وابقَ على اطلاع دائم بأبحاث الأخبار والتجارب السريرية وبراءات الاختراع

اكتب أحد الأعراض أو المرض واقرأ عن الأعشاب التي قد تساعد ، واكتب عشبًا واطلع على الأمراض والأعراض التي تستخدم ضدها.
* تستند جميع المعلومات إلى البحوث العلمية المنشورة

Google Play badgeApp Store badge