Arabic
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

physcomitrella patens/protease

يتم حفظ الارتباط في الحافظة
مقالاتالتجارب السريريةبراءات الاختراع
9 النتائج

Host Cell Proteome of Physcomitrella patens Harbors Proteases and Protease Inhibitors under Bioproduction Conditions.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
Host cell proteins are inevitable contaminants of biopharmaceuticals. Here, we performed detailed analyses of the host cell proteome of moss ( Physcomitrella patens) bioreactor supernatants using mass spectrometry and subsequent bioinformatics analysis. Distinguishing between the apparent secretome

Salicylic acid influences the protease activity and posttranslation modifications of the secreted peptides in the moss Physcomitrella patens.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
Plant secretome comprises dozens of secreted proteins. However, little is known about the composition of the whole secreted peptide pools and the proteases responsible for the generation of the peptide pools. The majority of studies focus on target detection and characterization of specific plant

Multiubiquitin chain binding subunit MCB1 (RPN10) of the 26S proteasome is essential for developmental progression in Physcomitrella patens.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
The 26S proteasome, a multisubunit complex, is the primary protease of the ubiquitin-mediated proteolytic system in eukaryotes. We have recently characterized MCB1 (RPN10), a subunit of the 26S complex that has affinity for multiubiquitin chains in vitro and as a result may function as a receptor

Genetic analysis of DEFECTIVE KERNEL1 loop function in three-dimensional body patterning in Physcomitrella patens.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
DEFECTIVE KERNEL1 (DEK1) of higher plants plays an essential role in position-dependent signaling and consists of a large transmembrane domain (MEM) linked to a protease catalytic domain and a regulatory domain. Here, we show that the postulated sensory Loop of the MEM domain plays an important role

The DEK1 Calpain Linker Functions in Three-Dimensional Body Patterning in Physcomitrella patens.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
The DEFECTIVE KERNEL1 (DEK1) calpain is a conserved 240-kD key regulator of three-dimensional body patterning in land plants acting via mitotic cell plane positioning. The activity of the cytosolic C-terminal calpain protease is regulated by the membrane-anchored DEK1 MEM, which is connected to the

Female-specific gene expression in dioecious liverwort Pellia endiviifolia is developmentally regulated and connected to archegonia production.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
BACKGROUND In flowering plants a number of genes have been identified which control the transition from a vegetative to generative phase of life cycle. In bryophytes representing basal lineage of land plants, there is little data regarding the mechanisms that control this transition. Two species

A novel aspartic proteinase is targeted to the secretory pathway and to the vacuole in the moss Physcomitrella patens.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
In seed plants aspartic proteases (APs) are known to reside in storage vacuoles. Targeting to this compartment is provoked by a secretory signal peptide and the plant-specific insert (PSI). In order to study secretory and vacuolar targeting in a seedless plant, the moss Physcomitrella patens, we

Analysis of Endogenous Peptide Pools of Physcomitrella patens Moss.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
Here, we report our approach to peptidomic analysis of the plant object which led to structure elucidation of the title peptides. P. patens samples were extracted under conditions preventing proteolytic digestion by endogenous proteases. The extracts were fractionated on size exclusion columns and

Phytohormone treatment induces generation of cryptic peptides with antimicrobial activity in the Moss Physcomitrella patens.

يمكن للمستخدمين المسجلين فقط ترجمة المقالات
الدخول التسجيل فى الموقع
Cryptic peptides (cryptides) are small bioactive molecules generated via degradation of functionally active proteins. Only a few examples of plant cryptides playing an important role in plant defense have been reported to date, hence our knowledge about cryptic signals hidden in
انضم إلى صفحتنا على الفيسبوك

قاعدة بيانات الأعشاب الطبية الأكثر اكتمالا التي يدعمها العلم

  • يعمل في 55 لغة
  • العلاجات العشبية مدعومة بالعلم
  • التعرف على الأعشاب بالصورة
  • خريطة GPS تفاعلية - ضع علامة على الأعشاب في الموقع (قريبًا)
  • اقرأ المنشورات العلمية المتعلقة ببحثك
  • البحث عن الأعشاب الطبية من آثارها
  • نظّم اهتماماتك وابقَ على اطلاع دائم بأبحاث الأخبار والتجارب السريرية وبراءات الاختراع

اكتب أحد الأعراض أو المرض واقرأ عن الأعشاب التي قد تساعد ، واكتب عشبًا واطلع على الأمراض والأعراض التي تستخدم ضدها.
* تستند جميع المعلومات إلى البحوث العلمية المنشورة

Google Play badgeApp Store badge