ecballium/protease

Odkaz je uložen do schránky

ČlánkyKlinické testyPatenty

Vyberte typ řazení

5 Výsledek

The cystine knot of a squash-type protease inhibitor as a structural scaffold for Escherichia coli cell surface display of conformationally constrained peptides.

Články mohou překládat pouze registrovaní uživatelé

Přihlášení Registrace

The Ecballium elaterium trypsin inhibitor II (EETI-II), a member of the squash family of protease inhibitors, is composed of 28 amino acid residues and is a potent inhibitor of trypsin. Its compact structure is defined by a triple-stranded antiparallel beta-sheet, which is held together by three

Molecular recognition between serine proteases and new bioactive microproteins with a knotted structure.

Články mohou překládat pouze registrovaní uživatelé

Přihlášení Registrace

Microproteins with proteinase inhibitory activity, 28 to 30 amino acids long, with 3 disulfide bridges have been isolated from Ecballium elaterium seeds. A peptide (EETI II) was isolated and behaved as a powerful trypsin inhibitor (Kd = 10(-11) to 10(-12) M). It was sequenced, chemically synthesized

Protease inhibitors from Ecballium elaterium seeds.

Články mohou překládat pouze registrovaní uživatelé

Přihlášení Registrace

Several protease inhibitors were found in the seeds of a Cucurbitacea, Ecballium elaterium, and were separated from one another by affinity and molecular sieve chromatography. Three main trypsin isoinhibitors were purified by ion-exchange chromatography and the sequence of the major one, EETI II,

Engineered cystine knot peptides that bind alphavbeta3, alphavbeta5, and alpha5beta1 integrins with low-nanomolar affinity.

Články mohou překládat pouze registrovaní uživatelé

Přihlášení Registrace

There is a critical need for compounds that target cell surface integrin receptors for applications in cancer therapy and diagnosis. We used directed evolution to engineer the Ecballium elaterium trypsin inhibitor (EETI-II), a knottin peptide from the squash family of protease inhibitors, as a new

Design and characterization of a hybrid miniprotein that specifically inhibits porcine pancreatic elastase.

Články mohou překládat pouze registrovaní uživatelé

Přihlášení Registrace

Studying protease/peptide inhibitor interactions is a useful tool for understanding molecular recognition in general and is particularly relevant for the rational design of inhibitors with therapeutic potential. An inhibitory peptide (PMTLEYR) derived from the third domain of turkey ovomucoid

Připojte se k naší
facebookové stránce

Herbal & Natural Medicine

Nejúplnější databáze léčivých bylin podložená vědou

Funguje v 55 jazycích
Bylinné léky podporované vědou
Rozpoznávání bylin podle obrázku
Interaktivní mapa GPS - označte byliny na místě (již brzy)
Přečtěte si vědecké publikace související s vaším hledáním
Hledejte léčivé byliny podle jejich účinků
Uspořádejte své zájmy a držte krok s novinkami, klinickými testy a patenty

Zadejte symptom nebo chorobu a přečtěte si o bylinách, které by vám mohly pomoci, napište bylinu a podívejte se na nemoci a příznaky, proti kterým se používá.
* Všechny informace vycházejí z publikovaného vědeckého výzkumu