acer pseudoplatanus/adenosine

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Inhibition of Adenosine Triphosphatase Activity from a Plasma Membrane Fraction of Acer pseudoplatanus Cells by Carbanilate Derivatives.

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Thirty-one carbanilate derivatives were assayed for their capabilities to inhibit the ATPase activity of a plasma membrane fraction from Acer pseudoplatanus cells. At a concentration of 100 micromolar, nine compounds strongly inhibited the ATPase activity, with I(50) ranging from 14.5 micromolar to

Inhibition of Adenosine Triphosphatase Activity from a Plasma Membrane Fraction of Acer pseudoplatanus Cells by 2,2,2-Trichloroethyl 3,4-Dichlorocarbanilate.

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2,2,2-Trichloroethyl 3,4-dichlorocarbanilate (SW26) is toxic for Acer pseudoplatanus cell cultures. It inhibited the cellular proton extrusion and depolarized the plasmalemma. In vitro, it inhibited the plasma membrane ATPase. SW 26 was also inhibitory to membrane ATPases of other origins-plant

Characterization and Intraorganellar Distribution of Protein Kinases in Amyloplasts Isolated from Cultured Cells of Sycamore (Acer pseudoplatanus L.).

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Incubation of amyloplasts isolated from cultured cells of sycamore (Acer pseudoplatanus L.) with [gamma-(32)P]ATP resulted in the rapid phosphorylation (half-time of 40 seconds at 25 degrees Celcius) of organellar polypeptides. The preferred substrate for amyloplast protein kinases was Mg(2+). ATP,

Characterization of an ATPase Associated with the Inner Envelope Membrane of Amyloplasts from Suspension-Cultured Cells of Sycamore (Acer pseudoplatanus L.).

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Amyloplast envelope membranes isolated from cultured, white-wild cells of sycamore (Acer pseudoplatanus L.) have been found to contain a Mg(2+)-ATPase, ranging in specific activity from 5 to 30 nanomoles per minute per milligram protein. This ATPase hydrolyzes a broad range of nucleoside

Analysis of the embryo proteome of sycamore (Acer pseudoplatanus L.) seeds reveals a distinct class of proteins regulating dormancy release.

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Acer pseudoplatanus seeds are characterized by a deep physiological embryo dormancy that requires a few weeks of cold stratification in order to promote germination. Understanding the function of proteins and their related metabolic pathways, in conjunction with the plant hormones implicated in the

Adenosine diphosphate glucose pyrophosphatase: A plastidial phosphodiesterase that prevents starch biosynthesis.

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A distinct phosphodiesterasic activity (EC 3.1.4) was found in both mono- and dicotyledonous plants that catalyzes the hydrolytic breakdown of ADPglucose (ADPG) to produce equimolar amounts of glucose-1-phosphate and AMP. The enzyme responsible for this activity, referred to as ADPG pyrophosphatase

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