crassula capitella/dl lysin

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Fluorescence Study of Chemical Modification of Phosphoenolpyruvate Carboxylase from Crassula argentea.

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The chemical modification of phosphoenolpyruvate carboxylase purified from Crassula argentea leaves was studied using the fluorescence of the extrinsic probe 8-anilino-1-naphalenesulfonate. The effects of ligands on kinetic parameters of phosphoenolpyruvate carboxylase activity, and its response to

Oligomerization and the sensitivity of phosphoenolpyruvate carboxylase to inactivation by proteinases.

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Phosphenolpyruvate (PEP) carboxylase from leaves of Crassula argentea displays varying levels of sensitivity to inactivation by various proteolytic enzymes. In general, the native enzyme is sensitive to proteinases known to attack at the carbonyl end of lysine or arginine (trypsin, papain, or

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