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HAD hydrolase function unveiled by substrate screening: enzymatic characterization of Arabidopsis thaliana subclass I phosphosugar phosphatase AtSgpp.

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This work presents the isolation and the biochemical characterization of the Arabidopsis thaliana gene AtSgpp. This gene shows homology with the Arabidopsis low molecular weight phosphatases AtGpp1 and AtGpp2 and the yeast counterpart GPP1 and GPP2, which have a high specificity for

The kinetic analysis of the substrate specificity of motif 5 in a HAD hydrolase-type phosphosugar phosphatase of Arabidopsis thaliana.

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The Arabidopsis thaliana gene AtSgpp (locus tag At2g38740), encodes a protein whose sequence motifs and expected structure reveal that it belongs to the HAD hydrolases subfamily I, with the C1-type cap domain (Caparrós-Martín et al. in Planta 237:943-954, 2013). In the presence of Mg(2+) ions, the

Steady-state and presteady-state kinetics of the H+/hexose cotransporter (STP1) from Arabidopsis thaliana expressed in Xenopus oocytes.

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We have investigated the steady-state and presteady-state kinetics of the cloned H+/hexose cotransporter from Arabidopsis thaliana (STP1) expressed in Xenopus oocytes using the two-electrode voltage-clamp method. Steady-state sugar-dependent currents were measured between -150 and +50 mV as a

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