digitalis lanata/l tyrosin

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The crystal structure of progesterone 5beta-reductase from Digitalis lanata defines a novel class of short chain dehydrogenases/reductases.

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Progesterone 5beta-reductase (5beta-POR) catalyzes the stereospecific reduction of progesterone to 5beta-pregnane-3,20-dione and is a key enzyme in the biosynthetic pathway of cardenolides in Digitalis (foxglove) plants. Sequence considerations suggested that 5beta-POR is a member of the short chain

Vein Patterning 1-encoded progesterone 5β-reductase: activity-guided improvement of catalytic efficiency.

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Progesterone 5β-reductases (P5βR; EC 1.3.99.6) encoded by Vein Patterning 1 (VEP1) genes are capable of reducing the CC double-bond of a variety of enones enantioselectively. Sequence and activity data of orthologous P5βRs were used to define a set of residues possibly responsible for the large

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