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Mechanism and inhibition of the FabV enoyl-ACP reductase from Burkholderia mallei.

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Enoyl-ACP reductases catalyze the final step in the elongation cycle of the bacterial fatty acid biosynthesis (FAS-II) pathway. At present, four distinct enoyl-ACP reductases have been identified, which are the products of the fabI, fabL, fabK, and fabV genes. The FabV enoyl-ACP reductase is the

Determination of the crystal structure and active residues of FabV, the enoyl-ACP reductase from Xanthomonas oryzae.

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BACKGROUND Enoyl-ACP reductase (ENR) catalyses the last reduction reaction in the fatty acid elongation cycle in bacteria and is a good antimicrobial target candidate. FabV is the most recently discovered class of ENR, but we lack information about the atomic structure and the key residues involved

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