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Molecular and biochemical characterization of a serine racemase from Arabidopsis thaliana.

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A cDNA encoding a homolog of mammalian serine racemase, a unique enzyme in eukaryotes, was isolated from Arabidopsis thaliana and expressed in Escherichia coli cells. The gene product, of which the amino acid residues for binding pyridoxal 5'-phosphate (PLP) are conserved in this as well as

A chimeric Lhcb::Nia gene: an inducible counter selection system for mutants in the phytochrome signal transduction pathway.

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One approach towards understanding the transduction pathways of phytochromes is the selection of mutants impaired in various steps. We report here the construction of an inducible counter-selection system for such mutants employing the enzyme nitrate reductase. This enzyme can convert the benign

Amino acid transporter mutants of Arabidopsis provides evidence that a non-mycorrhizal plant acquires organic nitrogen from agricultural soil.

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Although organic nitrogen (N) compounds are ubiquitous in soil solutions, their potential role in plant N nutrition has been questioned. We performed a range of experiments on Arabidopsis thaliana genetically modified to enhance or reduce root uptake of amino acids. Plants lacking expression of the

Design of a New Glutamine-Fipronil Conjugate with α-Amino Acid Function and Its Uptake by A. thaliana Lysine Histidine Transporter 1 ( AtLHT1).

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Creating novel pesticides with phloem mobility is essential for controlling insects in vascular tissue and root, and conjugating existing pesticides with amino acid is an effective approach. In order to obtain a highly phloem-mobile candidate for efficient pesticides, an electro-neutral

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