l ornithine/schaumkressen

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Underivatized polyamine analysis in plant samples by ion pair LC coupled with electrospray tandem mass spectrometry.

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Polyamines are key regulators of cell development and many plant responses to environmental challenges, however, their functions still remain unclear in complex interactions with other hormones and in biotic or abiotic stress. This lack of knowledge derives from the difficulties on measuring natural

Molecular Evolution and Functional Characterization of a Bifunctional Decarboxylase Involved in Lycopodium Alkaloid Biosynthesis.

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Lycopodium alkaloids (LAs) are derived from lysine (Lys) and are found mainly in Huperziaceae and Lycopodiaceae. LAs are potentially useful against Alzheimer's disease, schizophrenia, and myasthenia gravis. Here, we cloned the bifunctional lysine/ornithine decarboxylase (L/ODC), the first gene

Lysine decarboxylase catalyzes the first step of quinolizidine alkaloid biosynthesis and coevolved with alkaloid production in leguminosae.

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Lysine decarboxylase (LDC) catalyzes the first-step in the biosynthetic pathway of quinolizidine alkaloids (QAs), which form a distinct, large family of plant alkaloids. A cDNA of lysine/ornithine decarboxylase (L/ODC) was isolated by differential transcript screening in QA-producing and

Arabidopsis chloroplasts dissimilate L-arginine and L-citrulline for use as N source.

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When aseptically grown on defined medium with either L-arginine, L-citrulline, or nitrate as the sole N source, Arabidopsis plants grew and developed normally. Three catabolic activities, L-arginine iminohydrolase, L-ornithine carbamoyltransferase, and carbamate kinase, were found in stromal

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