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polygalacturonic acid/phaseolus
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7 Ergebnisse
Biosynthesis of the polygalacturonic acid chain of pectin by a particulate enzyme preparation from Phaseolus aureus seedlings.
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Properties of a polygalacturonic acid-synthesizing enzyme system from Phaseolus aureus seedlings.
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Polygalacturonase-inhibiting protein interacts with pectin through a binding site formed by four clustered residues of arginine and lysine.
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Polygalacturonase-inhibiting protein (PGIP) is a cell wall protein that inhibits fungal polygalacturonases (PGs) and retards the invasion of plant tissues by phytopathogenic fungi. Here, we report the interaction of two PGIP isoforms from Phaseolus vulgaris (PvPGIP1 and PvPGIP2) with both
A Cell Wall-degrading Endopolygalacturonase Secreted by Colletotrichum lindemuthianum.
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Cultures of Colletotrichum lindemuthianum (Saccardo and Magnus) Scribner have been induced to secrete an endopolygalacturonase (polygalacturonide glycanohydrolase EC3.2. 1.15). This enzyme has been brought to a high state of purity by ion exchange, gel filtration, and agarose affinity
A new Phaseolus vulgaris lectin induces selective toxicity on human liver carcinoma Hep G2 cells.
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We describe here the purification and characterization of a new Phaseolus vulgaris lectin that exhibits selective toxicity to human hepatoma Hep G2 cells and lacks significant toxicity on normal liver WRL 68 cells. This polygalacturonic acid-specific lectin (termed BTKL) was purified from seeds of
Susceptibility to Enzymatic Degradation of Cell Walls From Bean Plants Resistant and Susceptible to Rhizoctonia solani Kuhn.
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Enzymes in culture filtrates of Rhizoctonia solani Kuhn grown using 4-day old or 20-day old bean (Phaseolus vulgaris L.) hypocotyl cell walls as a carbon source degraded xylan, galactan, galactomannan, araban, polygalacturonic acid, and carboxymethylcellulose. Extracts of lesions from R. solani
SPR and differential proteolysis/MS provide further insight into the interaction between PGIP2 and EPGs.
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By using surface plasmon resonance (SPR) technology, the kinetics of the interaction of various fungal endopolygalacturonases (EPGs) (13 EPGs) with Phaseolus vulgaris (bean) PGIP2 was carried out to determine whether or not there is any interaction between polygalacturonases-inhibiting protein
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