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psophocarpus/albumin
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4 Ergebnisse
Amino acid sequence of a crystalline seed albumin (winged bean albumin-1) from Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC. Sequence similarity with Kunitz-type seed inhibitors and 7S storage globulins.
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The complete amino acid sequence of winged bean albumin-1 (WBA-1) of Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC has been determined. The protein consists of a single polypeptide chain of 175 amino acid residues, with one disulfide bond, corresponding to a molecular mass of 19333 Da. WBA-1 was found to be
Crystallization and preliminary crystallographic data of the major albumin from Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC.
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The major seed albumin from Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC, winged bean albumin 1, has been crystallized from ethanol as rhombic needles in a form suitable for high resolution x-ray crystallographic studies. The space group is I4(1)22 with cell parameters a = b = 95.6 A, and c = 86.0 A. Amino
The 1.8 A crystal structure of winged bean albumin 1, the major albumin from Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC.
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Winged bean albumin-1 (WBA) is the main seed albumin of Psophocarpus tetragonolobus, a legume that has excellent potential as a protein-rich food source for humid tropical climates. WBA crystallises in a tetragonal space group and the structure was solved by X-ray crystallography with a combination
Amino acid sequence and disulfide bridges of affinity purified Kunitz-type chymotrypsin inhibitor from winged bean seed (Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC).
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The primary sequence of the affinity purified chymotrypsin inhibitor, WBCI, isolated from the albumin fraction of Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC cv. UPS-122 seed was determined. The inhibitor consisted of a single polypeptide chain of 183 amino acids (Mr 20285) and the four half-cystine
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