psophocarpus/l tyrosin

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Conformation and stability of the chymotrypsin inhibitor from winged bean seed (Psophocarpus tetragonolobus (L.) DC).

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Spectrophotometric measurement was found to be a sensitive method for evaluating the stability of the chymotrypsin inhibitor from the winged bean. The thermal stability of this protein in aqueous solution was much greater at pH 3 than at pH 8 or pH 11. Evidence from u.v. absorption and from circular

Stability and physicochemical properties of a trypsin inhibitor from winged bean seed (Psophocarpus tetragonolobus (L)DC).

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The stability and physicochemical properties of the major trypsin inhibitor from the winged bean seed (designated trypsin inhibitor 2) have been studied in solution. The purified inhibitor, which stoichiometrically inhibits bovine trypsin in the molar ratio 1:1, is stable over the pH range 3-11 at

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