psophocarpus/protease

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Proteases of germinating winged-bean (Psophocarpus tetragonolobus) seeds: purification and characterization of an acidic protease.

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Two major classes of protease are shown to occur in germinating winged-bean (Psophocarpus tetragonolobus) seeds, by assaying extracts at pH 8.0 and pH 5.1 with [14C]gelatin as substrate. At pH 8.0, the activity profile of the enzyme shows a steady rise throughout the period of germination, whereas

Amino acid sequences of two trypsin inhibitors from winged bean seeds (Psophocarpus tetragonolobus (L)DC.).

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The trypsin inhibitor (WTI-1) purified from winged bean seeds is a Kunitz type protease inhibitor having a molecular weight of 19,200. WTI-1 inhibits bovine trypsin stoichiometrically, but not bovine alpha-chymotrypsin. The approximate Ki value for the trypsin-inhibitor complex is 2.5 X 10(-9) M.

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