Greek
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Journal of Proteomics 2016-Sep

Mature forms of the major seed storage albumins in sunflower: A mass spectrometric approach.

Μόνο εγγεγραμμένοι χρήστες μπορούν να μεταφράσουν άρθρα
Σύνδεση εγγραφή
Ο σύνδεσμος αποθηκεύεται στο πρόχειρο
Bastian Franke
Michelle L Colgrave
Joshua S Mylne
K Johan Rosengren

Λέξεις-κλειδιά

Αφηρημένη

Seed storage albumins are abundant, water-soluble proteins that are degraded to provide critical nutrients for the germinating seedling. It has been established that the sunflower albumins encoded by SEED STORAGE ALBUMIN 2 (SESA2), SESA20 and SESA3 are the major components of the albumin-rich fraction of the common sunflower Helianthus annuus. To determine the structure of sunflowers most important albumins we performed a detailed chromatographic and mass spectrometric characterization to assess what post-translational processing they receive prior to deposition in the protein storage vacuole. We found that SESA2 and SESA20 each encode two albumins. The first of the two SESA2 albumins (SESA2-1) exists as a monomer of 116 or 117 residues, differing by a threonine at the C-terminus. The second of the two SESA2 albumins (SESA2-2) is a monomer of 128 residues. SESA20 encodes the albumin SESA20-2, which is a 127-residue monomer, whereas SESA20-1 was not abundant enough to be structurally described. SESA3, which has been partly characterized previously, was found in several forms with methylation of its asparagine residues. In contrast to other dicot albumins, which are generally matured into a heterodimer, all the dominant mature sunflower albumins SESA2, SESA20-2, SESA3 and its post-translationally modified analogue SESA3-a are monomeric.

Sunflower plants have been bred to thrive in various climate zones making them favored crops to meet the growing worldwide demand by humans for protein. The abundance of seed storage proteins makes them an important source of protein for animal and human nutrition. This study explores the structures of the dominant sunflower napin-type seed storage albumins to understand what structures evolution has favored in the most abundant proteins in sunflower seed.

Γίνετε μέλος της σελίδας
μας στο facebook

Η πληρέστερη βάση δεδομένων φαρμακευτικών βοτάνων που υποστηρίζεται από την επιστήμη

  • Λειτουργεί σε 55 γλώσσες
  • Βοτανικές θεραπείες που υποστηρίζονται από την επιστήμη
  • Αναγνώριση βοτάνων με εικόνα
  • Διαδραστικός χάρτης GPS - ετικέτα βότανα στην τοποθεσία (σύντομα)
  • Διαβάστε επιστημονικές δημοσιεύσεις που σχετίζονται με την αναζήτησή σας
  • Αναζήτηση φαρμακευτικών βοτάνων με τα αποτελέσματά τους
  • Οργανώστε τα ενδιαφέροντά σας και μείνετε ενημερωμένοι με την έρευνα ειδήσεων, τις κλινικές δοκιμές και τα διπλώματα ευρεσιτεχνίας

Πληκτρολογήστε ένα σύμπτωμα ή μια ασθένεια και διαβάστε για βότανα που μπορεί να βοηθήσουν, πληκτρολογήστε ένα βότανο και δείτε ασθένειες και συμπτώματα κατά των οποίων χρησιμοποιείται.
* Όλες οι πληροφορίες βασίζονται σε δημοσιευμένη επιστημονική έρευνα

Google Play badgeApp Store badge