Greek
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Plant Biotechnology Journal 2011-Feb

Production of monoclonal antibodies with a controlled N-glycosylation pattern in seeds of Arabidopsis thaliana.

Μόνο εγγεγραμμένοι χρήστες μπορούν να μεταφράσουν άρθρα
Σύνδεση εγγραφή
Ο σύνδεσμος αποθηκεύεται στο πρόχειρο
Andreas Loos
Bart Van Droogenbroeck
Stefan Hillmer
Josephine Grass
Renate Kunert
Jingyuan Cao
David G Robinson
Ann Depicker
Herta Steinkellner

Λέξεις-κλειδιά

Αφηρημένη

Seed-specific expression is an appealing alternative technology for the production of recombinant proteins in transgenic plants. Whereas attractive yields of recombinant proteins have been achieved by this method, little attention has been paid to the intracellular deposition and the quality of such products. Here, we demonstrate a comparative study of two antiviral monoclonal antibodies (mAbs) (HA78 against Hepatitis A virus; 2G12 against HIV) expressed in seeds of Arabidopsis wild-type (wt) plants and glycosylation mutants lacking plant specific N-glycan residues. We demonstrate that 2G12 is produced with complex N-glycans at great uniformity in the wt as well as in the glycosylation mutant, carrying a single dominant glycosylation species, GnGnXF and GnGn, respectively. HA78 in contrast, contains additionally to complex N-glycans significant amounts of oligo-mannosidic structures, which are typical for endoplasmic reticulum (ER)-retained proteins. A detailed subcellular localization study demonstrated the deposition of both antibodies virtually exclusively in the extracellular space, illustrating their efficient secretion. In addition, although a KDEL-tagged version of 2G12 exhibited an ER-typical N-glycosylation pattern, it was surprisingly detected in protein storage vacuoles. The different antibody variants showed different levels of degradation with hardly any degradation products detectable for HA78 carrying GnGnXF glycans. Finally, we demonstrate functional integrity of the HA78 and 2G12 glycoforms using viral inhibition assays. Our data therefore demonstrate the usability of transgenic seeds for the generation of mAbs with a controlled N-glycosylation pattern, thus expanding the possibilities for the production of optimally glycosylated proteins with enhanced biological activities for the use as human therapeutics.

Γίνετε μέλος της σελίδας
μας στο facebook

Η πληρέστερη βάση δεδομένων φαρμακευτικών βοτάνων που υποστηρίζεται από την επιστήμη

  • Λειτουργεί σε 55 γλώσσες
  • Βοτανικές θεραπείες που υποστηρίζονται από την επιστήμη
  • Αναγνώριση βοτάνων με εικόνα
  • Διαδραστικός χάρτης GPS - ετικέτα βότανα στην τοποθεσία (σύντομα)
  • Διαβάστε επιστημονικές δημοσιεύσεις που σχετίζονται με την αναζήτησή σας
  • Αναζήτηση φαρμακευτικών βοτάνων με τα αποτελέσματά τους
  • Οργανώστε τα ενδιαφέροντά σας και μείνετε ενημερωμένοι με την έρευνα ειδήσεων, τις κλινικές δοκιμές και τα διπλώματα ευρεσιτεχνίας

Πληκτρολογήστε ένα σύμπτωμα ή μια ασθένεια και διαβάστε για βότανα που μπορεί να βοηθήσουν, πληκτρολογήστε ένα βότανο και δείτε ασθένειες και συμπτώματα κατά των οποίων χρησιμοποιείται.
* Όλες οι πληροφορίες βασίζονται σε δημοσιευμένη επιστημονική έρευνα

Google Play badgeApp Store badge