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Protein Science 2005-Apr

Solution structure of At3g04780.1-des15, an Arabidopsis thaliana ortholog of the C-terminal domain of human thioredoxin-like protein.

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Jikui Song
Robert C Tyler
Russell L Wrobel
Ronnie O Frederick
Frank C Vojtek
Won Bae Jeon
Min S Lee
John L Markley

Palabras clave

Abstracto

The structure of At3g04780.1-des15, an Arabidopsis thaliana ortholog of the C-terminal domain of human thioredoxin-like protein, was determined by NMR spectroscopy. The structure is dominated by a beta-barrel sandwich. A two-stranded anti-parallel beta-sheet, which seals off one end of the beta-barrel, is flanked by two flexible loops rich in acidic amino acids. Although this fold often provides a ligand binding site, the structure did not reveal an appreciable cavity inside the beta-barrel. The three-dimensional structure of At3g04780.1-des15 provides an entry point for understanding its functional role and those of its mammalian homologs.

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