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5 resultados
A disruption of ctpA encoding carboxy-terminal protease attenuates Burkholderia mallei and induces partial protection in CD1 mice.
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Burkholderia mallei is the etiologic agent of glanders in solipeds (horses, mules and donkeys), and incidentally in carnivores and humans. Little is known about the molecular mechanisms of B. mallei pathogenesis. The putative carboxy-terminal processing protease (CtpA) of B. mallei is a member of a
Burkholderia mallei tssM encodes a putative deubiquitinase that is secreted and expressed inside infected RAW 264.7 murine macrophages.
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Burkholderia mallei, a category B biothreat agent, is a facultative intracellular pathogen that causes the zoonotic disease glanders. The B. mallei VirAG two-component regulatory system activates the transcription of approximately 60 genes, including a large virulence gene cluster encoding a type VI
Protease production by Burkholderia pseudomallei and virulence in mice.
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The aim of this study was to assess protease production and virulence of various Burkholderia pseudomallei strains. Protease activity was evaluated in filtrates from cultures grown for 50 h in TSB Dialysate by azocasein hydrolysis, and expressed as absorbancy at 405 nm. Virulence was assessed in 8
Purification and characterization of a protease from Pseudomonas pseudomallei.
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Pseudomonas pseudomallei is the causative agent of melioidosis, a glanders-like disease of humans and animals. The pathogenesis of melioidosis is not well understood, and the role of various extracellular enzymes produced by P. pseudomallei in the development of this disease is not known. The
Autotransporters and Their Role in the Virulence of Burkholderia pseudomallei and Burkholderia mallei.
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Burkholderia pseudomallei and Burkholderia mallei are closely related Gram-negative bacteria responsible for the infectious diseases melioidosis and glanders, respectively. Autotransporters (ATs) comprise a large and diverse family of secreted and outer membrane proteins that includes
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