Finnish
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

diphtheria/proliini

Linkki tallennetaan leikepöydälle
ArtikkelitKliiniset tutkimuksetPatentit
14 tuloksia

The role of proline 345 in diphtheria toxin translocation.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Diphtheria toxin (DT) can translocate across endosomal membranes in response to low pH. Buried hydrophobic domains localized in the 37-kDa toxin B chain become exposed in response to acidic conditions and are thought to participate in the membrane translocation process. The crystal structure of DT

Effects of mutations in proline 345 on insertion of diphtheria toxin into model membranes.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Translocation of the catalytic domain of diphtheria toxin (DT) across the endosomal membrane to the cytoplasm of mammalian cells requires the low-pH-dependent insertion of a hydrophobic helical hairpin (TH8-TH9) that is buried within the T domain of the native protein. Mutations of Pro345, which

A point mutation of proline 308 in diphtheria toxin B chain inhibits membrane translocation of toxin conjugates.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Diphtheria toxin (DT) is a soluble protein that translocates across hydrophobic lipid bilayers in response to low pH. The translocation activity of DT has been localized to the 40-kDa toxin B chain and can be expressed independently of the C-terminal receptor binding site. Buried hydrophobic domains

pH dependent insertion of a diphtheria toxin B fragment peptide into the lipid membrane: a conformational analysis.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
A peptide of diphtheria toxin B fragment (residues 147-266) has been shown to induce pore formation in lipid bilayer membranes at low pH. Such an effect was obtained at a much lower extent or not at all at pH = 7. The region localized between residues 225 and 246 is highly hydrophobic (27.3%

Localization in diphtheria toxin fragment B of a region that induces pore formation in planar lipid bilayers at low pH.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Like diphtheria toxin and the N-terminal (Mr 23 000) region of fragment B, CB1 (Mr 13 000), the cyanogen bromide peptide located in the middle region of fragment B is able to induce pore formation in lipid bilayer membrane at low pH. These two peptides (Mr 23 000 and 13 000) share a common segment

Backbone dynamics in an intramolecular prolylpeptide-SH3 complex from the diphtheria toxin repressor, DtxR.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
The diphtheria toxin repressor contains an SH3-like domain that forms an intramolecular complex with a proline-rich (Pr) peptide segment and stabilizes the inactive state of the repressor. Upon activation of diphtheria toxin repressor (DtxR) by transition metals, this intramolecular complex must

Expression of fragment C of tetanus toxin fused to a carboxyl-terminal fragment of diphtheria toxin in Salmonella typhi CVD 908 vaccine strain.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
We report the expression of fragment C of tetanus toxin (FC) fused to the eukaryotic cell binding domain (the carboxyl-terminus) of diphtheria toxin (FC-bDt fusion) in attenuated Salmonella typhi live vector vaccine strain CVD 908. The FC-bDt protein fusion was constructed using plasmid pTETnir15

Solution structure and peptide binding studies of the C-terminal src homology 3-like domain of the diphtheria toxin repressor protein.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
The diphtheria toxin repressor (DtxR) is the best-characterized member of a family of homologous proteins that regulate iron uptake and virulence gene expression in the Gram-positive bacteria. DtxR contains two domains that are separated by a short, unstructured linker. The N-terminal domain is

Prolylpeptide binding by the prokaryotic SH3-like domain of the diphtheria toxin repressor: a regulatory switch.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Diphtheria toxin repressor (DtxR) regulates the expression of iron-sensitive genes in Corynebacterium diphtheriae, including the diphtheria toxin gene. DtxR contains an N-terminal metal- and DNA-binding domain that is connected by a proline-rich flexible peptide segment (Pr) to a C-terminal src

Specific peptides of casein pancreatic digestion enhance the production of tetanus toxin.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Casein pancreatic digest is the basic bacterial growth medium used for diphtheria, botulinum and tetanus toxin vaccine production. It is known that the variation in the peptide content of the casein digest directly affects final toxin yields. In this study, the identification and sequences of eight

Interfacial folding and membrane insertion of a designed helical peptide.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Nonconstitutive membrane-active proteins, such as diphtheria toxin, must refold on membrane interfaces in the course of membrane penetration. A useful step in deciphering this process is to understand quantitatively the energetics of interface-mediated insertion of model transmembrane helices. A

THE EFFECT OF COMBINATION WITH DIAZO COMPOUNDS ON THE IMMUNOLOGICAL REACTIVITY OF ANTIBODIES.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Sufficient coupling with any of five different diazo compounds eventually destroyed the reactivity of all the antisera here studied. The rates of inactivation varied considerably among the several antisera. By stopping the reaction at intervals, it was possible to prepare partially inactivated
A case of cross-reacting material-negative Fletcher trait with additional partial deficiency of Hageman factor (HF, Factor XII) is described. Although the patient presented with a recent history of frequent epistaxis, he had no other personal or family history of a tendency toward bleeding or

The histidine residue of codon 715 is essential for function of elongation factor 2.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
Several mutant cDNAs of elongation factor 2 (EF-2) were constructed by site-directed mutagenesis and their products expressed in mouse cells were investigated. Amino acid substitution for the histidine residue of codon 715, which is modified post-translationally to diphthamide, resulted in
Liity facebook-sivullemme

Täydellisin lääketieteellinen tietokanta tieteen tukemana

  • Toimii 55 kielellä
  • Yrttilääkkeet tieteen tukemana
  • Yrttien tunnistaminen kuvan perusteella
  • Interaktiivinen GPS-kartta - merkitse yrtit sijaintiin (tulossa pian)
  • Lue hakuusi liittyviä tieteellisiä julkaisuja
  • Hae lääkekasveja niiden vaikutusten perusteella
  • Järjestä kiinnostuksesi ja pysy ajan tasalla uutisista, kliinisistä tutkimuksista ja patenteista

Kirjoita oire tai sairaus ja lue yrtteistä, jotka saattavat auttaa, kirjoita yrtti ja näe taudit ja oireet, joita vastaan sitä käytetään.
* Kaikki tiedot perustuvat julkaistuun tieteelliseen tutkimukseen

Google Play badgeApp Store badge