moluccella laevis/lectin

Linkki tallennetaan leikepöydälle

ArtikkelitKliiniset tutkimuksetPatentit

Valitse lajittelutyyppi

10 tuloksia

Characterization of the specificity of binding of Moluccella laevis lectin to glycosphingolipids.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The specificity of Moluccella laevis lectin was investigated by analysing its binding to glycosphingolipids separated on thin-layer chromatograms or adsorbed on microtitre wells. The binding activity of the lectin was highest for glycosphingolipids with terminal alpha-linked N-acetylgalactosamine,

Moluccella laevis lectin, a marker for cellular differentiation programs in mouse gut epithelium.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

We have assembled a system for testing the hypothesis that changes in glycoconjugate production represent markers for defining developmental, spatial, and environmental influences on the proliferation and differentiation programs of various mouse gut epithelial cell lineages. Multilabel

Immunochemical studies on the combining site of the A + N blood type specific Moluccella laevis lectin.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The specificity of the anti A+N lectin of Moluccella laevis (MLL) was examined by hemagglutination experiments with enzyme-modified human erythrocytes and by inhibition of hemagglutination. In addition, binding to various glycoproteins and inhibition by different sugars and glycoproteins were

Isolation, by affinity chromatography and gel filtration in 8 M-urea, of an active subunit from the anti-(blood-group A+N)-specific lectin of Moluccella laevis.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The lectin from Moluccella laevis seeds agglutinates specifically blood-type-A and -N erythrocytes, and both activities are inhibited by micromolar concentrations of N-acetyl-D-galactosamine. The lectin consists of three subunits: a 67 kDa heterodimer, made up of two S-S-linked polypeptides of 28

Vicia villosa B4 lectin is the second anti-Tn lectin shown to react better with blood group N than M antigen.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

Earlier studies showed that Moluccella laevis lectin, which has anti-Tn specificity, reacts more strongly with native or desialylated blood group N glycophorin A than with the respective glycophorins of blood group M. We now present results indicating that Vicia villosa B4 anti-Tn lectin, which does

Use of O-glycosylation-defective human lymphoid cell lines and flow cytometry to delineate the specificity of Moluccella laevis lectin and monoclonal antibody 5F4 for the Tn antigen (GalNAc alpha 1-O-Ser/Thr).

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The Tn antigen (GalNAc alpha 1-O-Ser/Thr) is a disease-related O-linked (mucin-type) carbohydrate neoantigen which is expressed in idiopathic Tn syndrome, AIDS, T-cell lymphoma and in many carcinomas. In the present study, we took advantage of a Tn antigen expressing T-lymphocyte clone derived from

Studies on lectins with a broad agglutination spectrum. XII. N-acetyl-D-galactosamine specific lectins from the seeds of Soja hispida, Bauhinia purpurea, Iberis amara, Moluccella laevis and Vicia graminea.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

Dramatic saccharide-mediated protection of chaotropic-induced deactivation of concanavalin A.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

This work provides evidence of a physical instance in which some proteins that are usually inactivated under strong chaotropic conditions may become fully resistant through the occupancy of their binding sites with suitable ligands. In this regard, we found that Moluccella laevis lectin remains

Blood group MN-dependent difference in degree of galactosylation of O-glycans of glycophorin A is restricted to the GalNAc residues located on amino acid residues 2-4 of the glycophorin polypeptide chain.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

Glycophorin A (GPA) of human erythrocytes contains a minor number of unsubstituted GalNAc residues (Tn receptors) which are recognized by Moluccella laevis lectin (MLL). The lectin reacts better with blood group N- than M-type of GPA which suggests a higher number of Tn receptors in GPA-N than in

Further characterization of some heterophile agglutinins reacting with alkali-labile carbohydrate chains of human erythrocyte glycoproteins.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The nature of the receptor sites for several agglutinins is characterized by hemagglutination inhibition assays. The inhibitory activity of human erythrocytes glycoproteins, from which sialic acid, sialic acid and galactose or alkali-labile oligosaccharides have been removed, is compared to the

Liity facebook-sivullemme

Herbal & Natural Medicine

Täydellisin lääketieteellinen tietokanta tieteen tukemana

Toimii 55 kielellä
Yrttilääkkeet tieteen tukemana
Yrttien tunnistaminen kuvan perusteella
Interaktiivinen GPS-kartta - merkitse yrtit sijaintiin (tulossa pian)
Lue hakuusi liittyviä tieteellisiä julkaisuja
Hae lääkekasveja niiden vaikutusten perusteella
Järjestä kiinnostuksesi ja pysy ajan tasalla uutisista, kliinisistä tutkimuksista ja patenteista

Kirjoita oire tai sairaus ja lue yrtteistä, jotka saattavat auttaa, kirjoita yrtti ja näe taudit ja oireet, joita vastaan sitä käytetään.
* Kaikki tiedot perustuvat julkaistuun tieteelliseen tutkimukseen