Finnish
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

timothy-grass/protease

Linkki tallennetaan leikepöydälle
ArtikkelitKliiniset tutkimuksetPatentit
9 tuloksia

Timothy grass pollen major allergen Phl p 1 activates respiratory epithelial cells by a non-protease mechanism.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND Group 1 allergens from grass pollen (e.g. Phl p 1, the major allergen of timothy grass Phleum pratense) cause IgE reactivity in about 95% of allergic subjects and exist in all grass species. The respiratory epithelium represents a first line of contact of the immune system with airborne

Mass spectrometric analysis of electrophoretically separated allergens and proteases in grass pollen diffusates.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND Pollens are important triggers for allergic asthma and seasonal rhinitis, and proteases released by major allergenic pollens can injure airway epithelial cells in vitro. Disruption of mucosal epithelial integrity by proteases released by inhaled pollens could promote allergic

The high molecular mass allergen fraction of timothy grass pollen (Phleum pratense) between 50-60 kDa is comprised of two major allergens: Phl p 4 and Phl p 13.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND More than 70% of the patients allergic to grass pollen exhibit IgE-reactivity against the high molecular mass fraction between 50 and 60 kDa of timothy grass pollen extracts. One allergen from this fraction is Phl p 4 that has been described as a basic glycoprotein. A new 55/60 kDa

A contaminant trypsin-like activity from the timothy grass pollen is responsible for the conflicting enzymatic behavior of the major allergen Phl p 1.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
We intend to solve whether or not Phl p 1 can be regarded as a protease. A group reported that Phl p 1 has papain-like properties and later on, that this allergen resembles cathepsin B, while another one demonstrated that Phl p 1 lacks proteinase activity and suggested that the measured activity may

Allergic airway inflammation in mice deficient for the antigen-processing protease cathepsin E.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND Allergic asthma is a Th2-type chronic inflammatory disease of the lung. It is characterized by infiltration of eosinophils, neutrophils, mast cells and T lymphocytes into the airways. Th2 cytokines like interleukin (IL)-4, IL-5 and chemokines like eotaxin are increased in the asthmatic

Effects of a reversible beta-tryptase and trypsin inhibitor (RWJ-58643) on nasal allergic responses.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND beta-Tryptase is a multifunctional mast cell serine protease released during mast cell degranulation and tryptase/trypsin inhibitors are a novel potential therapeutic approach for allergic inflammatory diseases. OBJECTIVE This study was performed to assess the effects of RWJ-58643 on

Interactions between inhalant allergen extracts and airway epithelial cells: effect on cytokine production and cell detachment.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND The factors responsible for inducing or maintaining airway inflammation are poorly understood. Various studies have focussed on the mechanisms leading to allergic airway inflammation in patients with asthma and rhinitis. The observation of local airway inflammation in nonallergic patients

Nanoparticle-allergen interactions mediate human allergic responses: protein corona characterization and cellular responses.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND Engineered nanomaterials (ENMs) interact with different biomolecules as soon as they are in contact, resulting in the formation of a biomolecule 'corona'. Hence, the 'corona' defines the biological identity of the ENMs and could affect the response of the immune system to ENM exposure.

Studies of allergen extract stability: the effects of dilution and mixing.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita
Kirjaudu sisään Rekisteröidy
BACKGROUND However potent the allergy extracts provided by manufacturers, they are subject to deterioration with storage, especially after dilution or mixture with other extracts. OBJECTIVE This study was performed to assess separately the deterioration during storage in allergen extract potency
Liity facebook-sivullemme

Täydellisin lääketieteellinen tietokanta tieteen tukemana

  • Toimii 55 kielellä
  • Yrttilääkkeet tieteen tukemana
  • Yrttien tunnistaminen kuvan perusteella
  • Interaktiivinen GPS-kartta - merkitse yrtit sijaintiin (tulossa pian)
  • Lue hakuusi liittyviä tieteellisiä julkaisuja
  • Hae lääkekasveja niiden vaikutusten perusteella
  • Järjestä kiinnostuksesi ja pysy ajan tasalla uutisista, kliinisistä tutkimuksista ja patenteista

Kirjoita oire tai sairaus ja lue yrtteistä, jotka saattavat auttaa, kirjoita yrtti ja näe taudit ja oireet, joita vastaan sitä käytetään.
* Kaikki tiedot perustuvat julkaistuun tieteelliseen tutkimukseen

Google Play badgeApp Store badge