vicia angustifolia/proteinase

Linkki tallennetaan leikepöydälle

ArtikkelitKliiniset tutkimuksetPatentit

Valitse lajittelutyyppi

6 tuloksia

Trypsin reactivity site of the Vicia angustifolia proteinase inhibitor.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

Trypsin [EC 3.4.21.4] modified (reactive site cleaved) Vicia angustifolia proteinase inhibitor was prepared at pH 3 with a catalytic amount of trypsin and purified using columns of Sephadex G-50 and DEAE-Sephadex A-25. The modified inhibitor, which still retained antitryptic activity, lost its

Primary structure of Vicia angustifolia proteinase inhibitor.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The complete amino acid sequence (72 amino acid residues) of a double-headed proteinase inhibitor from seeds of Vicia angustifolia L. var. segetalis Koch has been determined and compared with those of other double-headed inhibitors of known structure. Sequencing was performed by conventional methods

Isolation and activities of the trypsin-modified Vicia angustifolia proteinase inhibitor lacking carboxyl-terminal hexapeptide.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The Vicia angustifolia proteinase inhibitor was incubated with p-toluenesulfonyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone-trypsin (EC 3.4.21.4) and a main product was isolated. The purified product was different to the first trypsin-modified V. angustifolia inhibitor. The C-terminal residues of the new

Proteinase inhibitor from Vicia angustifolia L. var. segetalis Koch. Isolation, characterization, and chemical modification.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The amino acid sequence of a Bowman-Birk type proteinase inhibitor from faba beans (Vicia faba L.).

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

The amino acid sequence of a Bowman-Birk type proteinase inhibitor (FBI) from seeds of faba bean (Vicia faba L.) was determined by analysis of peptide fragments generated by reduction and S-carboxymethylation of enzymatically modified inhibitors, which were obtained from native FBI by limited

Amino acid sequence of a Bowman-Birk proteinase inhibitor from pea seeds.

Vain rekisteröityneet käyttäjät voivat kääntää artikkeleita

Kirjaudu sisään Rekisteröidy

Trypsin inhibitors from winter pea seeds (c.v. Frilene) have been purified by ammonium sulfate precipitation, gel filtration, and anion and cation exchange chromatography and shown to consist of six protease inhibitors (PSTI I, II, III, IVa, IVb, and V). Their molecular weights were determined by

Liity facebook-sivullemme

Herbal & Natural Medicine

Täydellisin lääketieteellinen tietokanta tieteen tukemana

Toimii 55 kielellä
Yrttilääkkeet tieteen tukemana
Yrttien tunnistaminen kuvan perusteella
Interaktiivinen GPS-kartta - merkitse yrtit sijaintiin (tulossa pian)
Lue hakuusi liittyviä tieteellisiä julkaisuja
Hae lääkekasveja niiden vaikutusten perusteella
Järjestä kiinnostuksesi ja pysy ajan tasalla uutisista, kliinisistä tutkimuksista ja patenteista

Kirjoita oire tai sairaus ja lue yrtteistä, jotka saattavat auttaa, kirjoita yrtti ja näe taudit ja oireet, joita vastaan sitä käytetään.
* Kaikki tiedot perustuvat julkaistuun tieteelliseen tutkimukseen