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carob tree/anticancéreux
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5 résultats
Locust bean gum and sodium alginate based interpenetrating polymeric network microbeads encapsulating Capecitabine: Improved pharmacokinetics, cytotoxicity &in vivo antitumor activity.
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A combination of biopolymers sodium alginate and locust bean gum has been used to prepare an interpenetrating polymeric network of an anticancer drug Capecitabine by ionotropic gelation method. For the optimization 32 levels, a full factorial design was employed to examine the influence
Development and optimization of locust bean gum and sodium alginate interpenetrating polymeric network of capecitabine.
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OBJECTIVE
The objective of the study was to develop interpenetrating polymeric network (IPN) of capecitabine (CAP) using natural polymers locust bean gum (LBG) and sodium alginate (NaAlg).
CONCLUSIONS
The IPN microbeads were optimized by Box-Behnken Design (BBD) to provide anticipated particle size
Research progress in galactomannan-based nanomaterials: Synthesis and application
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Galactomannans are naturally occurring biocompatible and biodegradable nonionic polysaccharides comprised of mannose and galactose residues. They are under investigation for the design of various drug delivery carriers such as matrix tablets, microparticles, nanoparticles/nanocomposites, polymeric
Pioglitazone hydrochloride: chemopreventive potential and development of site-specific drug delivery systems.
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The aim of this study was to investigate the potential of pioglitazone hydrochloride as a promising anticancer agent and then to design and evaluate the colon-targeted delivery system. The role of pioglitazone hydrochloride as a promising anticancer agent was evaluated by in vitro cell line studies
Synthetic Glycopeptides Allow for the Quantitation of Scarce Nonfucosylated IgG Fc N-Glycans of Therapeutic Antibody.
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Glycans attached to the IgG Fc domain affect strongly biological activities such as antibody-dependent cellular cytotoxicity (ADCC) and complement-dependent cytotoxicity (CDC) of therapeutic antibodies. However, molecular mechanism in the glycoform-dependent functional modulation of the IgGs remains
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