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clonorchiasis/arginine
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4 résultats
A cathepsin F of adult Clonorchis sinensis and its phylogenetic conservation in trematodes.
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A novel 28 kDa cysteine protease (Cs28CF) secreted by the hepatobiliary trematode, Clonorchis sinensis was identified. The protease was purified from the excretory-secretory products (ESP) of the adult worm using DEAE-ion exchange and Arginine-Sepharose 4B chromatography. It showed a high activity
Molecular cloning and characterization of taurocyamine kinase from Clonorchis sinensis: a candidate chemotherapeutic target.
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BACKGROUND
Adult Clonorchis sinensis lives in the bile duct and causes endemic clonorchiasis in East Asian countries. Phosphagen kinases (PK) constitute a highly conserved family of enzymes, which play a role in ATP buffering in cells, and are potential targets for chemotherapeutic agents, since
In vitro maintenance of Clonorchis sinensis adult worms.
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Clonorchis sinensis is a biological carcinogen inducing human cholangiocarcinoma, and clonorchiasis is one of the important endemic infectious diseases in East Asia. The present study investigated survival longevity of C. sinensis adult worms in various in vitro conditions to find the best way of
Enzyme-linked immunosorbent assay using cysteine proteinase antigens for immunodiagnosis of human paragonimiasis.
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An enzyme-linked immunsorbent assay (ELISA) using worm extract antigens from lung flukes of Paragonimus westermani provided good sensitivity to sera from patients with paragonimiasis westermani but high cross-reactivity with sera from most fascioliasis patients and some patients with onchocerciasis
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