cystine/arachide

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The purification, composition, and specificity of the anti-T lectin from peanut (Arachis hypogaea).

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Peanut agglutinin was purified by affinity chromatography on Sepharose-epsilon-aminocaproyl-beta-D-galactopyranosylamine. The purified lectin obtained in a yield of 150 mg/100 g of defatted peanut was homogeneous on polyacrylamide gel electrophoresis, ultracentrifugation, and gel filtration. This

Purification and characterization of protease inhibitors from peanuts (Arachis hypogaea).

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Five protease inhibitors were isolated from peanut seeds and named A-I, A-II, B-I, B-II, and B-III. These inhibitors seemed to be Bowman-Birk type inhibitors judging from their low molecular weights and high cystine contents. All the inhibitors inhibited both bovine trypsin and chymotrypsin at

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