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Heat stability and effect of pH on enzyme activity of polyphenol oxidase in buriti (Mauritia flexuosa Linnaeus f.) fruit extract.
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Polyphenol oxidase (PPO) was extracted and characterized from ripe fruit of Mauritia flexuosa. Buriti PPO showed optimum activity at pH 7.0 and 35°C, with complete inactivation in between 2.0≤pH>10, using catechol as substrate. The enzyme had optimum temperaturet 35°C and was relatively stable at
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