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saponaria ocymoides/adénosine

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Polynucleotide: adenosine glycosidase activity of saporin-L1: effect on DNA, RNA and poly(A).

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The ribosome-inactivating proteins (RIPs) are a family of plant enzymes for which a unique activity has been determined: rRNA N-glycosidase, which removes adenine at a specific universally conserved position (A4324 in the case of rat ribosomes). Here we report that saporin-L1, a RIP from the leaves

Interactions between saporin, a ribosome-inactivating protein, and DNA: a study by atomic force microscopy.

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Saporins are enzymes belonging to the PNAG class (polynucleotide: adenosine glycosidase), plant enzymes commonly known as ribosome-inactivating proteins (RIP), as a result of their property of irreversibly damaging eukaryotic ribosomes. Direct imaging with tapping-mode atomic force microscopy (AFM)

Transition state analogues rescue ribosomes from saporin-L1 ribosome inactivating protein.

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Ribosome inactivating proteins (RIPs) catalyze the hydrolytic depurination of one or more adenosine residues from eukaryotic ribosomes. Depurination of the ribosomal sarcin-ricin tetraloop (GAGA) causes inhibition of protein synthesis and cellular death. We characterized the catalytic properties of
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