scilla autumnalis/oligosaccharide

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Scilla campanulata agglutinin crystallized in complex with the trimannoside alpha-D-man-(1-->6)-[alpha-D-man-(1-->3)]-alpha-D-Man.

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The monocot mannose-specific lectin, Scilla campanulata agglutinin (SCA), from bluebell bulbs has a strong affinity for alpha1,3- and alpha1,6-linked mannosyl residues. SCA has been co-crystallized with the trisaccharide alpha-D-mannopyranosyl-(1-->6)-alpha-D-mannopyranosyl-(1-->3)-alpha-D

Isolation, characterization, molecular cloning and molecular modelling of two lectins of different specificities from bluebell (Scilla campanulata) bulbs.

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Two lectins have been isolated from bluebell (Scilla campanulata) bulbs. From their isolation by affinity chromatography, they are characterized as a mannose-binding lectin (SCAman) and a fetuin-binding lectin (SCAfet). SCAman preferentially binds oligosaccharides with alpha(1,3)- and

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