elastase/ओराय्ज़ा सैटिवा

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The amino acid sequence of a 20 kDa bifunctional subtilisin/alpha-amylase inhibitor from bran [correction of brain] of rice (Oryza sativa L.) seeds.

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A 20 kDa bifunctional inhibitor of the microbial proteinase, subtilisin, and the alpha-amylase from the larvae of the red flour beetle (Tribolium castaneum) was purified from bran of rice seeds by saline extraction, precipitation with ammonium sulphate, ion-exchange chromatography on DEAE-Cellulose

Expression and characterization of recombinant human alpha-antitrypsin in transgenic rice seed.

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Human alpha-antitrypsin (AAT) is the most abundant circulating protease inhibitor in the human plasma. It is produced in the liver and exerts a primary physiological role as inhibitor for the neutrophil elastase in the lung. Individuals with one or several gene mutations in AAT causing reduction of

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