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Expression of a glutathione reductase from Brassica rapa subsp. pekinensis enhanced cellular redox homeostasis by modulating antioxidant proteins in Escherichia coli.

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Glutathione reductase (GR) is an enzyme that recycles a key cellular antioxidant molecule glutathione (GSH) from its oxidized form (GSSG) thus maintaining cellular redox homeostasis. A recombinant plasmid to overexpress a GR of Brassica rapa subsp. pekinensis (BrGR) in E. coli BL21 (DE3) was

Glutathione reductase from Brassica rapa affects tolerance and the redox state but not fermentation ability in response to oxidative stress in genetically modified Saccharomyces cerevisiae.

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To determine whether the exogenous expression of glutathione reductase (GR) from Brassica rapa subsp. pekinensis (BrGR) can reduce the deleterious effects of unfavorable conditions, we constructed a transgenic Saccharomyces cerevisiae strain bearing the GR gene cloned into the yeast expression

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