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The cytosolic fraction of Vigna radiata contains a 17-kD protein that binds plant hormones from the cytokinin group, such as zeatin. Using recombinant protein and isothermal titration calorimetry as well as fluorescence measurements coupled with ligand displacement, we have reexamined the K(d)
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Plant pathogenesis-related class 10 (PR-10) proteins are a family of abundant proteins initially identified as elements of the plant defense system. The key structural feature suggesting PR-10 functionality is a huge hydrophobic cavity created in the protein interior by a scaffold composed of an
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Plant pathogenesis-related (PR) proteins of class 10 (PR-10) are small and cytosolic. The main feature of their three-dimensional structure is a large cavity between a seven-stranded antiparallel beta-sheet and a long C-terminal alpha-helix. Although PR-10 proteins are abundant in plants, their
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Nodulation is an extraordinary symbiotic interaction between leguminous plants and nitrogen-fixing bacteria (rhizobia) that assimilate atmospheric nitrogen (in root nodules) and convert it into compounds suitable for the plant host. A class of plant hormones called cytokinins are involved in the
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Pathogenesis-related proteins of class 10 (PR-10) are a family of plant proteins with the same fold characterized by a large hydrophobic cavity that allows them to bind various ligands, such as phytohormones. A subfamily with only ~20% sequence identity but with a conserved canonical PR-10 fold have
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LlPR-10.2B, a Pathogenesis-related class 10 (PR-10) protein from yellow lupine (Lupinus luteus) was crystallized in complex with melatonin, an emerging important plant regulator and antioxidant. The structure reveals two molecules of melatonin bound in the internal cavity of the protein, plus a very
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