The axial ligand of the catalytic mononuclear T1 copper site (Met(502)) of the CotA laccase was replaced by a leucine or phenylalanine residue to increase the redox potential of the enzyme. These mutations led to an increase in the redox potential by approx. 100 mV relative to the wild-type enzyme
Site-directed mutagenesis has been used to replace Met502 in CotA laccase by the residues leucine and phenylalanine. X-ray structural comparison of M502L and M502F mutants with the wild-type CotA shows that the geometry of the T1 copper site is maintained as well as the overall fold of the proteins.
Najkompletnija baza ljekovitog bilja potpomognuta znanošću
Radi na 55 jezika
Biljni lijekovi potpomognuti znanošću
Prepoznavanje bilja slikom
Interaktivna GPS karta - označite bilje na mjestu (uskoro)
Pročitajte znanstvene publikacije povezane s vašom pretragom
Pretražite ljekovito bilje po učincima
Organizirajte svoje interese i budite u toku s istraživanjem vijesti, kliničkim ispitivanjima i patentima
Upišite simptom ili bolest i pročitajte o biljkama koje bi mogle pomoći, unesite travu i pogledajte bolesti i simptome protiv kojih se koristi. * Svi podaci temelje se na objavljenim znanstvenim istraživanjima