Hungarian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
SLAS Discovery 2018-Dec

First Nonphosphorylated Inhibitors of Phosphoglucose Isomerase Identified by Chemical Library Screening.

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket
Belépés Regisztrálás
A hivatkozás a vágólapra kerül
Sabrina G R Mota
Gustavo F Mercaldi
José G C Pereira
Paulo S L Oliveira
Ana Rodriguez
Artur T Cordeiro

Kulcsszavak

Absztrakt

Human African trypanosomiasis, Chagas disease, and leishmaniasis are human infections caused by kinetoplastid parasites of the genera Trypanosoma and Leishmania. Besides their severity and global impact, treatments are still challenging. Currently available drugs have important limitations, highlighting the urgent need to develop new drugs. Phosphoglucose isomerase (PGI) is considered a promising target for the development of antiparasitic drugs, as it acts on two essential metabolic pathways, glycolysis and gluconeogenesis. Herein, we describe the identification of new nonphosphorylated inhibitors of Leishmania mexicana PGI ( LmPGI), with the potential for the development of antiparasitic drugs. A fluorescence-based high-throughput screening (HTS) assay was developed by coupling the activities of recombinant LmPGI with glucose-6-phosphate dehydrogenase and diaphorase. This coupled assay was used to screen 42,720 compounds from ChemBridge and TimTec commercial libraries. After confirmatory assays, selected LmPGI inhibitors were tested against homologous Trypanosoma cruzi and humans. The PGI hits are effective against trypanosomatid PGIs, with IC50 values in the micromolar range, and also against the human homologous enzyme. A computational analysis of cavities present on PGI's crystallographic structure suggests a potential binding site for the proposed mixed-type inhibition mechanism.

Csatlakozzon
facebook oldalunkhoz

A legteljesebb gyógynövény-adatbázis, amelyet a tudomány támogat

  • Működik 55 nyelven
  • A tudomány által támogatott gyógynövényes kúrák
  • Gyógynövények felismerése kép alapján
  • Interaktív GPS térkép - jelölje meg a gyógynövényeket a helyszínen (hamarosan)
  • Olvassa el a keresésével kapcsolatos tudományos publikációkat
  • Keresse meg a gyógynövényeket hatásuk szerint
  • Szervezze meg érdeklődését, és naprakész legyen a hírkutatással, a klinikai vizsgálatokkal és a szabadalmakkal

Írjon be egy tünetet vagy betegséget, és olvassa el azokat a gyógynövényeket, amelyek segíthetnek, beírhat egy gyógynövényt, és megtekintheti azokat a betegségeket és tüneteket, amelyek ellen használják.
* Minden információ publikált tudományos kutatáson alapul

Google Play badgeApp Store badge