Hungarian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Comparative Biochemistry and Physiology - B Biochemistry and Molecular Biology 2008-Jun

Kunitz-type protease inhibitors from acrorhagi of three species of sea anemones.

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket
Belépés Regisztrálás
A hivatkozás a vágólapra kerül
Sonomi Minagawa
Miho Sugiyama
Masami Ishida
Yuji Nagashima
Kazuo Shiomi

Kulcsszavak

Absztrakt

Sea anemones are rich in biologically active polypeptides such as toxins and protease inhibitors. These polypeptides have so far been isolated from whole bodies, tentacles or secreted mucus. Recently, two novel peptide toxins with crab lethality have been isolated from acrorhagi (specialized aggressive organs elaborated by only certain species of sea anemones belonging to the family Actiniidae) of Actinia equina. This prompted us to survey biologically active polypeptides in the acrorhagi of two species of sea anemones, Anthopleura aff. xanthogrammica and Anthopleura fuscoviridis. No potent crab lethality was displayed by the acrorhagial extracts of both species. However, significantly high protease inhibitory activity was instead detected in the acrorhagial extracts of the two species and also in that of A. equina. From the acrorhagi of A. equina, A. aff. xanthogrammica and A. fuscoviridis, one (AEAPI), one (AXAPI) and two (AFAPI-I and AFAPI-III) protease inhibitors were isolated, respectively. The complete amino acid sequences of the four inhibitors were elucidated by N-terminal sequencing and sequencing of the C-terminal peptide fragment produced upon asparaginylendopeptidase digestion. The determined amino acid sequences revealed that all the four inhibitors are new members of the Kunitz-type protease inhibitor family.

Csatlakozzon
facebook oldalunkhoz

A legteljesebb gyógynövény-adatbázis, amelyet a tudomány támogat

  • Működik 55 nyelven
  • A tudomány által támogatott gyógynövényes kúrák
  • Gyógynövények felismerése kép alapján
  • Interaktív GPS térkép - jelölje meg a gyógynövényeket a helyszínen (hamarosan)
  • Olvassa el a keresésével kapcsolatos tudományos publikációkat
  • Keresse meg a gyógynövényeket hatásuk szerint
  • Szervezze meg érdeklődését, és naprakész legyen a hírkutatással, a klinikai vizsgálatokkal és a szabadalmakkal

Írjon be egy tünetet vagy betegséget, és olvassa el azokat a gyógynövényeket, amelyek segíthetnek, beírhat egy gyógynövényt, és megtekintheti azokat a betegségeket és tüneteket, amelyek ellen használják.
* Minden információ publikált tudományos kutatáson alapul

Google Play badgeApp Store badge