vicia angustifolia/proteinase

A hivatkozás a vágólapra kerül

CikkekKlinikai vizsgálatokSzabadalmak

Válasszon rendezési típust

6 eredmények

Trypsin reactivity site of the Vicia angustifolia proteinase inhibitor.

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket

Belépés Regisztrálás

Trypsin [EC 3.4.21.4] modified (reactive site cleaved) Vicia angustifolia proteinase inhibitor was prepared at pH 3 with a catalytic amount of trypsin and purified using columns of Sephadex G-50 and DEAE-Sephadex A-25. The modified inhibitor, which still retained antitryptic activity, lost its

Primary structure of Vicia angustifolia proteinase inhibitor.

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket

Belépés Regisztrálás

The complete amino acid sequence (72 amino acid residues) of a double-headed proteinase inhibitor from seeds of Vicia angustifolia L. var. segetalis Koch has been determined and compared with those of other double-headed inhibitors of known structure. Sequencing was performed by conventional methods

Isolation and activities of the trypsin-modified Vicia angustifolia proteinase inhibitor lacking carboxyl-terminal hexapeptide.

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket

Belépés Regisztrálás

The Vicia angustifolia proteinase inhibitor was incubated with p-toluenesulfonyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone-trypsin (EC 3.4.21.4) and a main product was isolated. The purified product was different to the first trypsin-modified V. angustifolia inhibitor. The C-terminal residues of the new

Proteinase inhibitor from Vicia angustifolia L. var. segetalis Koch. Isolation, characterization, and chemical modification.

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket

Belépés Regisztrálás

The amino acid sequence of a Bowman-Birk type proteinase inhibitor from faba beans (Vicia faba L.).

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket

Belépés Regisztrálás

The amino acid sequence of a Bowman-Birk type proteinase inhibitor (FBI) from seeds of faba bean (Vicia faba L.) was determined by analysis of peptide fragments generated by reduction and S-carboxymethylation of enzymatically modified inhibitors, which were obtained from native FBI by limited

Amino acid sequence of a Bowman-Birk proteinase inhibitor from pea seeds.

Csak regisztrált felhasználók fordíthatnak cikkeket

Belépés Regisztrálás

Trypsin inhibitors from winter pea seeds (c.v. Frilene) have been purified by ammonium sulfate precipitation, gel filtration, and anion and cation exchange chromatography and shown to consist of six protease inhibitors (PSTI I, II, III, IVa, IVb, and V). Their molecular weights were determined by

Csatlakozzon
facebook oldalunkhoz

Herbal & Natural Medicine

A legteljesebb gyógynövény-adatbázis, amelyet a tudomány támogat

Működik 55 nyelven
A tudomány által támogatott gyógynövényes kúrák
Gyógynövények felismerése kép alapján
Interaktív GPS térkép - jelölje meg a gyógynövényeket a helyszínen (hamarosan)
Olvassa el a keresésével kapcsolatos tudományos publikációkat
Keresse meg a gyógynövényeket hatásuk szerint
Szervezze meg érdeklődését, és naprakész legyen a hírkutatással, a klinikai vizsgálatokkal és a szabadalmakkal

Írjon be egy tünetet vagy betegséget, és olvassa el azokat a gyógynövényeket, amelyek segíthetnek, beírhat egy gyógynövényt, és megtekintheti azokat a betegségeket és tüneteket, amelyek ellen használják.
* Minden információ publikált tudományos kutatáson alapul