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swainsonine/breast neoplasms

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記事臨床試験特許
4 結果

N-glycan-defective breast cancer cells induce a phenotypic switch in polarization of bone marrow-derived macrophages.

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OBJECTIVE To investigate the effect of N-glycan-defective mammary adenocarcinoma cells on the polarization of macrophages. METHODS N-glycan-defective breast cancer cells (MA782 cells) were prepared by swainsonine (SW) treatment and the cytotoxicity of SW to MA782 cells was evaluated using the
Expression of beta 1-6 branched oligosaccharides in human breast cancer cells was investigated in vivo and in vitro. Lectin histochemical and lectin blotting analyses of surgically resected specimens were performed using L-PHA (phaseolus vulgaris leukoagglutinin) lectin, which binds to beta 1-6

Integrin expression and glycosylation patterns regulate cell-matrix adhesion and alter with breast cancer progression.

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Integrins are the major cell adhesion glycoproteins involved in cell-extracellular matrix (ECM) interaction and metastasis. Further, glycosylation on integrin is necessary for its proper folding and functionality. Herein, differential expression of integrins viz., αvβ3 and αvβ6 was examined in

Branching N-linked oligosaccharides in breast cancer.

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Tumor progression in rodent and human tumors is commonly associated with changes in glycoprotein glycosylation, in particular increased beta 1-6GlcNAc-branching, a regulatory step in expression of polylactosamine and extended-chain Lewis antigens. Loss of the branched oligosaccharides in murine
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