Polish
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Protein Science 2011-Jan

Cryoprotective mechanism of a small intrinsically disordered dehydrin protein.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły
Zaloguj się Zarejestruj się
Link zostanie zapisany w schowku
Stephanie Hughes
Steffen P Graether

Słowa kluczowe

Abstrakcyjny

Dehydration proteins (Dehydrins) are expressed during dehydration stress in plants and are thought to protect plant proteins and membranes from the loss of water during drought and at cold temperatures. Several different dehydrins have been shown to protect lactate dehydrogenase (LDH) from damage from being frozen and thawed. We show here that a 48 residue K₂ dehydrin from Vitis riparia protects LDH more effectively than bovine serum albumin, a protein with known cryoprotective function. Light scattering and 8-anilino-1-naphthalene sulfonate fluorescence experiments show that dehydrins prevent aggregation and unfolding of the enzyme. The cryoprotective effects of LDH are reduced by the addition of salt, suggesting that the positively charged K-segments are attracted to a negatively charged surface but this does not result in binding. Overall K₂ is an intrinsically disordered protein; nuclear magnetic resonance relaxation experiments indicate that the two-terminal, Lys-rich K-segments show a weak propensity for α-helicity and are flexible, and that the central, polar rich phi-segment has no secondary structure preference and is highly flexible. We propose that the phi-segments in dehydrins are important for maintaining the disordered structure so that the protein can act as a molecular shield to prevent partially denatured proteins from interacting with one another, whereas the K-segments may help to localize the dehydrin near the enzyme surface.

Dołącz do naszej strony
na Facebooku

Najbardziej kompletna baza danych ziół leczniczych poparta naukowo

  • Działa w 55 językach
  • Ziołowe leki poparte nauką
  • Rozpoznawanie ziół na podstawie obrazu
  • Interaktywna mapa GPS - oznacz zioła na miejscu (wkrótce)
  • Przeczytaj publikacje naukowe związane z Twoim wyszukiwaniem
  • Szukaj ziół leczniczych po ich działaniu
  • Uporządkuj swoje zainteresowania i bądź na bieżąco z nowościami, badaniami klinicznymi i patentami

Wpisz objaw lub chorobę i przeczytaj o ziołach, które mogą pomóc, wpisz zioło i zobacz choroby i objawy, na które są stosowane.
* Wszystkie informacje oparte są na opublikowanych badaniach naukowych

Google Play badgeApp Store badge