ricin/bez

Link zostanie zapisany w schowku

ArtykułyBadania klinicznePatenty

Wybierz rodzaj sortowania

Strona 1 od 21 wyniki

Toxicity and cytotoxicity of nigrin b, a two-chain ribosome-inactivating protein from Sambucus nigra: comparison with ricin.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Nigrin b, a lectin isolated from the bark of elderberry (Sambucus nigra L.), has structure and enzymatic activity similar to that of ricin and other type 2 ribosome inactivating proteins (RIPs), and yet is much less toxic to cells and animals. In an attempt to explain this difference, we studied (1)

Sialylated oligosaccharide-specific plant lectin from Japanese elderberry (Sambucus sieboldiana) bark tissue has a homologous structure to type II ribosome-inactivating proteins, ricin and abrin. cDNA cloning and molecular modeling study.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Bark lectins from the elderberry species belonging to the genus Sambucus have a unique carbohydrate binding specificity for sialylated glycoconjugates containing NeuAc(alpha 2-6)Gal/GalNAc sequence. To elucidate the structure of the elderberry lectin, a cDNA library was constructed from the mRNA

Structural basis for sugar recognition, including the Tn carcinoma antigen, by the lectin SNA-II from Sambucus nigra.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Bark of elderberry (Sambucus nigra) contains a galactose (Gal)/N-acetylgalactosamine (GalNAc)-specific lectin (SNA-II) corresponding to slightly truncated B-chains of a genuine Type-II ribosome-inactivating protein (Type-II RIPs, SNA-V), found in the same species. The three-dimensional X-ray

Exposure of insect midgut cells to Sambucus nigra L. agglutinins I and II causes cell death via caspase-dependent apoptosis.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Sambucus nigra agglutinins I and II, further referred to as SNA-I and SNA-II, are two ricin-related lectins from elderberry. SNA-I is a chimeric lectin composed of an A-chain with enzymatic activity and a B-chain with carbohydrate-binding activity, and therefore belongs to the group of type 2

Toxicity in mice of lectin ebulin f present in dwarf Elderberry (Sambucus ebulus L.).

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Dwarf elder fruits (Sambucus ebulus) contain the ribosome-inactivating lectin ebulin f structurally related to ricin. We investigated intraperitoneal toxicity of ebulin f in mice and found that it triggers specific derangement of the intestines. Ebulin f was much less toxic than ricin to mice when

Entomotoxic action of Sambucus nigra agglutinin I in Acyrthosiphon pisum aphids and Spodoptera exigua caterpillars through caspase-3-like-dependent apoptosis.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

In this project, the toxicity and mechanism of action of the ricin-B-related lectin SNA-I from elderberry (Sambucus nigra) in the pea aphid (Acyrthosiphon pisum) and the beet armyworm (Spodoptera exigua), two important pest insects in agriculture, were studied. SNA-I is a chimeric lectin belonging

Elderberry bark lectins evolved to recognize Neu5Ac alpha2,6Gal/GalNAc sequence from a Gal/GalNAc binding lectin through the substitution of amino-acid residues critical for the binding to sialic acid.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Bark lectins from the elderberry plants belonging to the genus Sambucus specifically bind to Neu5Acalpha2,6Gal/GalNAc sequence and have long been used for the analysis of sialoglycoconjugates that play important roles in many biological phenomena. However, molecular basis of such a unique

Isolation, cDNA cloning, biological properties, and carbohydrate binding specificity of sieboldin-b, a type II ribosome-inactivating protein from the bark of Japanese elderberry (Sambucus sieboldiana).

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

A type II ribosome-inactivating protein (RIP) was isolated from the bark tissue of Japanese elderberry (Sambucus sieboldiana) and named sieboldin-b. Sieboldin-b is a heterodimeric protein consisting of 27- and 33-kDa subunits and showed strong ribosome-inactivating activity in vitro but did not show

Selective inhibition of N-acetylglucosamine and galactose-specific lectins including the 14-kDa vertebrate lectin by novel synthetic biantennary oligosaccharides.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

A novel series of synthetic biantennary tri-, penta- and hepta-saccharides with terminal beta-GlcNAc, beta-LacNAc and alpha NeuAc(2,6)beta LacNAc residues, respectively, [LacNAc = Gal beta (1,4)Glc-NAc] connected to a core Gal residue were evaluated for their inhibitory potencies for specific plant

Characterization and molecular cloning of Sambucus nigra agglutinin V (nigrin b), a GalNAc-specific type-2 ribosome-inactivating protein from the bark of elderberry (Sambucus nigra).

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

The molecular structure of the Sambucus nigra agglutinin V (SNAV), which has been described previously as a type-2 ribosome-inactivating protein called nigrin b, has been studied in detail by analysis of the purified protein combined with cDNA cloning and molecular modelling. Native SNAV is a dimer

Paneth cells are also target of the ribotoxic lectin nigrin b.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Ribosome-inactivating lectins (RILs) are A-B type toxins like ricin whose molecular target is the large rRNA of eukaryotic ribosome. Administration of lethal doses of the RIL nigrin b isolated from elderberry (Sambucus nigra L.) bark triggers specific intestinal derangement. The aim of the present

Non-toxic type 2 ribosome-inactivating proteins (RIPs) from Sambucus: occurrence, cellular and molecular activities and potential uses.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

Ribosome-inactivating proteins (RIPs) are a family of enzymes that trigger the catalytic inactivation of ribosomes. The most known member of the family is the highly poisonous two-chain ricin isolated from Ricinus communis L. Sambucus species contain a number of two-chain RIPs structurally and

Ribosome inactivating protein and lectin from bitter melon (Momordica charantia) seeds: sequence comparison with related proteins.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

One of the ribosome inactivating proteins (RIPs), beta-momorcharin, and a lectin were isolated from seeds of the bitter melon Momordica charantia (Family Cucurbitaceae) in accordance with published procedures. Both beta-momorcharin and M. charantia lectin were then subjected to amino acid

Occupational sensitization to ribosome-inactivating proteins in researchers.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

BACKGROUND Ribosome-inactivating proteins (RIPs) are expressed in many plants. Because of their anti-infectious and anti-proliferative effects, intensive research is going on for applying these toxins in therapy against viral infections or malignancies. Recently, we demonstrated that type I allergy

Recognition roles of the carbohydrate glycotopes of human and bovine lactoferrins in lectin-N-glycan interactions.

Tylko zarejestrowani użytkownicy mogą tłumaczyć artykuły

Zaloguj się Zarejestruj się

BACKGROUND Lactoferrin is an iron-binding protein belonging to the transferrin family. In addition to iron homeostasis, lactoferrin is also thought to have anti-microbial, anti-inflammatory, and anticancer activities. Previous studies showed that all lactoferrins are glycosylated in the human body,

Poprzedni
1
2
Kolejny

Dołącz do naszej strony
na Facebooku

Herbal & Natural Medicine

Najbardziej kompletna baza danych ziół leczniczych poparta naukowo

Działa w 55 językach
Ziołowe leki poparte nauką
Rozpoznawanie ziół na podstawie obrazu
Interaktywna mapa GPS - oznacz zioła na miejscu (wkrótce)
Przeczytaj publikacje naukowe związane z Twoim wyszukiwaniem
Szukaj ziół leczniczych po ich działaniu
Uporządkuj swoje zainteresowania i bądź na bieżąco z nowościami, badaniami klinicznymi i patentami

Wpisz objaw lub chorobę i przeczytaj o ziołach, które mogą pomóc, wpisz zioło i zobacz choroby i objawy, na które są stosowane.
* Wszystkie informacje oparte są na opublikowanych badaniach naukowych