Romanian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)
Journal of Biological Chemistry 2013-Apr

Rice Os9BGlu31 is a transglucosidase with the capacity to equilibrate phenylpropanoid, flavonoid, and phytohormone glycoconjugates.

Numai utilizatorii înregistrați pot traduce articole
Log In / Înregistrare
Linkul este salvat în clipboard
Sukanya Luang
Jung-Il Cho
Bancha Mahong
Rodjana Opassiri
Takashi Akiyama
Kannika Phasai
Juthamath Komvongsa
Nobuhiro Sasaki
Yan-ling Hua
Yuki Matsuba

Cuvinte cheie

Abstract

Glycosylation is an important mechanism of controlling the reactivities and bioactivities of plant secondary metabolites and phytohormones. Rice (Oryza sativa) Os9BGlu31 is a glycoside hydrolase family GH1 transglycosidase that acts to transfer glucose between phenolic acids, phytohormones, and flavonoids. The highest activity was observed with the donors feruloyl-glucose, 4-coumaroyl-glucose, and sinapoyl-glucose, which are known to serve as donors in acyl and glucosyl transfer reactions in the vacuole, where Os9BGlu31 is localized. The free acids of these compounds also served as the best acceptors, suggesting that Os9BGlu31 may equilibrate the levels of phenolic acids and carboxylated phytohormones and their glucoconjugates. The Os9BGlu31 gene is most highly expressed in senescing flag leaf and developing seed and is induced in rice seedlings in response to drought stress and treatment with phytohormones, including abscisic acid, ethephon, methyljasmonate, 2,4-dichlorophenoxyacetic acid, and kinetin. Although site-directed mutagenesis of Os9BGlu31 indicated a function for the putative catalytic acid/base (Glu(169)), catalytic nucleophile residues (Glu(387)), and His(386), the wild type enzyme displays an unusual lack of inhibition by mechanism-based inhibitors of GH1 β-glucosidases that utilize a double displacement retaining mechanism.

Alăturați-vă paginii
noastre de facebook

Cea mai completă bază de date cu plante medicinale susținută de știință

  • Funcționează în 55 de limbi
  • Cure pe bază de plante susținute de știință
  • Recunoașterea ierburilor după imagine
  • Harta GPS interactivă - etichetați ierburile în locație (în curând)
  • Citiți publicațiile științifice legate de căutarea dvs.
  • Căutați plante medicinale după efectele lor
  • Organizați-vă interesele și rămâneți la curent cu noutățile de cercetare, studiile clinice și brevetele

Tastați un simptom sau o boală și citiți despre plante care ar putea ajuta, tastați o plantă și vedeți boli și simptome împotriva cărora este folosit.
* Toate informațiile se bazează pe cercetări științifice publicate

Google Play badgeApp Store badge