Serbian
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

vicia angustifolia/proteinase

Веза се чува у привремену меморију
ЧланциКлиничка испитивањаПатенти
6 резултати

Trypsin reactivity site of the Vicia angustifolia proteinase inhibitor.

Само регистровани корисници могу преводити чланке
Пријави се / Пријави се
Trypsin [EC 3.4.21.4] modified (reactive site cleaved) Vicia angustifolia proteinase inhibitor was prepared at pH 3 with a catalytic amount of trypsin and purified using columns of Sephadex G-50 and DEAE-Sephadex A-25. The modified inhibitor, which still retained antitryptic activity, lost its

Primary structure of Vicia angustifolia proteinase inhibitor.

Само регистровани корисници могу преводити чланке
Пријави се / Пријави се
The complete amino acid sequence (72 amino acid residues) of a double-headed proteinase inhibitor from seeds of Vicia angustifolia L. var. segetalis Koch has been determined and compared with those of other double-headed inhibitors of known structure. Sequencing was performed by conventional methods

Isolation and activities of the trypsin-modified Vicia angustifolia proteinase inhibitor lacking carboxyl-terminal hexapeptide.

Само регистровани корисници могу преводити чланке
Пријави се / Пријави се
The Vicia angustifolia proteinase inhibitor was incubated with p-toluenesulfonyl-L-phenylalanine chloromethyl ketone-trypsin (EC 3.4.21.4) and a main product was isolated. The purified product was different to the first trypsin-modified V. angustifolia inhibitor. The C-terminal residues of the new

Proteinase inhibitor from Vicia angustifolia L. var. segetalis Koch. Isolation, characterization, and chemical modification.

Само регистровани корисници могу преводити чланке
Пријави се / Пријави се

The amino acid sequence of a Bowman-Birk type proteinase inhibitor from faba beans (Vicia faba L.).

Само регистровани корисници могу преводити чланке
Пријави се / Пријави се
The amino acid sequence of a Bowman-Birk type proteinase inhibitor (FBI) from seeds of faba bean (Vicia faba L.) was determined by analysis of peptide fragments generated by reduction and S-carboxymethylation of enzymatically modified inhibitors, which were obtained from native FBI by limited

Amino acid sequence of a Bowman-Birk proteinase inhibitor from pea seeds.

Само регистровани корисници могу преводити чланке
Пријави се / Пријави се
Trypsin inhibitors from winter pea seeds (c.v. Frilene) have been purified by ammonium sulfate precipitation, gel filtration, and anion and cation exchange chromatography and shown to consist of six protease inhibitors (PSTI I, II, III, IVa, IVb, and V). Their molecular weights were determined by
Придружите се нашој
facebook страници

Најкомплетнија база лековитог биља подржана науком

  • Ради на 55 језика
  • Биљни лекови потпомогнути науком
  • Препознавање биљака по слици
  • Интерактивна ГПС мапа - означите биље на локацији (ускоро)
  • Читајте научне публикације повезане са вашом претрагом
  • Претражите лековито биље по њиховим ефектима
  • Организујте своја интересовања и будите у току са истраживањем вести, клиничким испитивањима и патентима

Упишите симптом или болест и прочитајте о биљкама које би могле да помогну, укуцајте неку биљку и погледајте болести и симптоме против којих се користи.
* Све информације се заснивају на објављеним научним истраживањима

Google Play badgeApp Store badge