Vietnamese
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

arachis pintoi/protease

Liên kết được lưu vào khay nhớ tạm
Bài viếtCác thử nghiệm lâm sàngBằng sáng chế
Trang 1 từ 23 các kết quả

Targeted expression of a cysteine protease (AdCP) in tapetum induces male sterility in Indian mustard, Brassica juncea.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The development of male sterile plants is a prerequisite to developing hybrid varieties to harness the benefits of hybrid vigor in crops and enhancing crop productivity for sustainable agriculture. In plants, cysteine proteases have been known for their multifaceted roles during programmed cell

The structure of Bowman-Birk type protease inhibitor A-II from peanut (Arachis hypogaea) at 3.3 A resolution.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The structure of Bowman-Birk type protease inhibitor (A-II from peanut) is described at 3.3 A resolution. The molecules form a tetramer with 222 local symmetry in our crystals. Each monomer has an elongated shape with approximate dimensions of 45 X 15 X 15 A and consists of two distinct domains. The

Crystallographic refinement of Bowman-Birk type protease inhibitor A-II from peanut (Arachis hypogaea) at 2.3 A resolution.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The crystal structure of Bowman-Birk type protease inhibitor A-II from peanut was refined at 2.3 A resolution using a restrained least-squares method. The crystallographic R-factor is 0.196 for 7697 reflections with F > 3 sigma (F) in the range from 6.0 to 2.3 A resolution. Two molecules in an

Crystallization of Bowman-Birk type protease inhibitor (peanut) and its complex with trypsin.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Crystallization and preliminary crystallographic study of Bowman-Birk type protease inhibitors, A-I, A-II, and B-III from peanut seeds (Arachis hypogaea), and of the A-II + trypsin complex were carried out. A-II, with 70 amino acid residues, crystallizes in a trigonal system, P3(1)21 (or P3(2)21), a

Purification and characterization of protease inhibitors from peanuts (Arachis hypogaea).

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Five protease inhibitors were isolated from peanut seeds and named A-I, A-II, B-I, B-II, and B-III. These inhibitors seemed to be Bowman-Birk type inhibitors judging from their low molecular weights and high cystine contents. All the inhibitors inhibited both bovine trypsin and chymotrypsin at

Expression of a pathogen-induced cysteine protease (AdCP) in tapetum results in male sterility in transgenic tobacco.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Usable male sterility systems have immense potential in developing hybrid varieties in crop plants, which can also be used as a biological safety containment to prevent horizontal transgene flow. Barnase-Barstar system developed earlier was the first approach to engineer male sterility in plants. In

Targeted expression of cystatin restores fertility in cysteine protease induced male sterile tobacco plants.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Fertility restoration in male sterile plants is an essential requirement for their utilization in hybrid seed production. In an earlier investigation, we have demonstrated that the targeted expression of a cysteine protease in tapetal cell layer resulted in complete male sterility in tobacco

[On plant protease inhibitors. VI. Purification of polyvalent protease inhibitors from Arachis hypogaea].

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký

Structure and stability of 2S albumin-type peanut allergens: implications for the severity of peanut allergic reactions.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Resistance to proteolytic enzymes and heat is thought to be a prerequisite property of food allergens. Allergens from peanut (Arachis hypogaea) are the most frequent cause of fatal food allergic reactions. The allergenic 2S albumin Ara h 2 and the homologous minor allergen Ara h 6 were studied at

Characterization of a vacuolar processing enzyme expressed in Arachis diogoi in resistance responses against late leaf spot pathogen, Phaeoisariopsis personata.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Vacuolar processing enzymes are cysteine proteases responsible for maturation of vacuolar proteins. They have been shown to possess caspase-1-like activity, mediate cell death and display increased activity during pathogen infections. A transcript derived fragment corresponding to VPE was found to

Evaluating pH-induced gastrointestinal aggregation of Arachis hypogaea 1 fragments as potential components of peanut allergy.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The seed storage glycoprotein Arachis hypogaea (Ara h) 1 is a major allergen found in peanuts. The biochemical resistance of food proteins to protease digestion contributes to their allergenicity. The rapid proteolysis of Ara h 1 under gastric conditions challenges this model. Biophysical and in

Some 2S albumin from peanut seeds exhibits inhibitory activity against Aspergillus flavus.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
A crude 2S albumin fraction was separated from peanut (Arachis hypogaea L.) cotyledons. Untreated 2S albumin had little inhibitory activity against trypsin, spore germination, or hyphal growth of Aspergillus flavus. However, following treatment of 2S albumin with SDS, increased inhibitory activity
The amino acid sequences of four peanut protease inhibitors (A-I, A-II, B-I, and B-II) were determined by conventional methods and by comparison of peptide maps of their tryptic digests with that of B-III on HPLC. A-I, A-II, B-I, and B-III had the same amino acid sequence except for differences in

Amino acid sequence of a trypsin-chymotrypsin inhibitor, B-III, of peanut (Arachis hypogaea).

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The amino acid sequence of peanut trypsin-chymotrypsin inhibitor, B-III, was determined by conventional methods. The limited proteolysis of B-III with trypsin indicated the reactive sites of B-III for trypsin to be Arg(10)-Arg(11) and Arg(38)-Ser(39). Comparison of the established sequence of B-III

The 2S albumin allergens of Arachis hypogaea, Ara h 2 and Ara h 6, are the major elicitors of anaphylaxis and can effectively desensitize peanut-allergic mice.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
BACKGROUND Ara h 2 and Ara h 6, co-purified together in a 13-25 kD fraction (Ara h 2/6; 20 kD fraction) on gel filtration chromatography, account for the majority of effector activity in a crude peanut extract (CPE) when assayed with RBL SX-38 cells sensitized with IgE from human peanut allergic
Tham gia trang
facebook của chúng tôi

Cơ sở dữ liệu đầy đủ nhất về dược liệu được hỗ trợ bởi khoa học

  • Hoạt động bằng 55 ngôn ngữ
  • Phương pháp chữa bệnh bằng thảo dược được hỗ trợ bởi khoa học
  • Nhận dạng các loại thảo mộc bằng hình ảnh
  • Bản đồ GPS tương tác - gắn thẻ các loại thảo mộc vào vị trí (sắp ra mắt)
  • Đọc các ấn phẩm khoa học liên quan đến tìm kiếm của bạn
  • Tìm kiếm dược liệu theo tác dụng của chúng
  • Sắp xếp sở thích của bạn và cập nhật các nghiên cứu tin tức, thử nghiệm lâm sàng và bằng sáng chế

Nhập một triệu chứng hoặc một căn bệnh và đọc về các loại thảo mộc có thể hữu ích, nhập một loại thảo mộc và xem các bệnh và triệu chứng mà nó được sử dụng để chống lại.
* Tất cả thông tin dựa trên nghiên cứu khoa học đã được công bố

Google Play badgeApp Store badge