Vietnamese
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

hepatitis c/proline

Liên kết được lưu vào khay nhớ tạm
Trang 1 từ 96 các kết quả

A conserved proline between domains II and III of hepatitis C virus NS5A influences both RNA replication and virus assembly.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
We previously demonstrated that two closely spaced polyproline motifs, with the consensus sequence Pro-X-X-Pro-X-Lys/Arg, located between residues 343 to 356 of NS5A, mediated interactions with cellular SH3 domains. The N-terminal motif (termed PP2.1) is only conserved in genotype 1 isolates,

Novel potent hepatitis C virus NS3 serine protease inhibitors derived from proline-based macrocycles.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The hepatitis C virus (HCV) NS3 protease is essential for viral replication. It has been a target of choice for intensive drug discovery research. On the basis of an active pentapeptide inhibitor, 1, we envisioned that macrocyclization from the P2 proline to P3 capping could enhance binding to the

Subtype specific differences in NS5A domain II reveals involvement of proline at position 310 in cyclosporine susceptibility of hepatitis C virus.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Hepatitis C virus (HCV) is susceptible to cyclosporine (CsA) and other cyclophilin (CypA) inhibitors, but the genetic basis of susceptibility is controversial. Whether genetic variation in NS5A alters cell culture susceptibility of HCV to CypA inhibition is unclear. We constructed replicons

5-Oxo-1-[(2,3,6,7-tetramethoxy-9-phenanthrenyl)methyl]-L-proline Inhibits Hepatitis C Virus Entry.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Hepatitis C virus (HCV) is the major causative agent of chronic liver diseases, including liver cirrhosis and hepatocellular carcinoma. The recent development of highly effective direct-acting antivirals (DAAs) has revolutionized the treatment of HCV patients. However, these DAAs are exorbitantly

Structure of the c-Src-SH3 domain in complex with a proline-rich motif of NS5A protein from the hepatitis C virus.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The non-structural hepatitis C virus proteins NS5A and NS5B form a complex through interaction with the SH2 and SH3 domains of the non-receptor Src tyrosine kinase, which seems essential for viral replication. We have crystallized the complex between the SH3 domain of the c-Src tyrosine kinase and
Hepatitis C virus (HCV) reorganizes intracellular membranes to establish sites of replication. How viral and cellular proteins target, bind, and rearrange specific membranes into the replication factory remains a mystery. We used a lentivirus-based RNA interference (RNAi) screening approach to

Discovery of proline sulfonamides as potent and selective hepatitis C virus NS5b polymerase inhibitors. Evidence for a new NS5b polymerase binding site.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Through high throughput screening, substituted proline sulfonamide 6 was identified as HCV NS5b RNA-dependent RNA polymerase inhibitor. Optimization of various regions of the lead molecule resulted in compounds that displayed good potency and selectivity. The crystal structure of 6 and NS5b
The design and synthesis of a series of tripeptide acylsulfonamides as potent inhibitors of the HCV NS3/4A serine protease is described. These analogues house a C4 aryl, C4 hydroxy-proline at the S2 position of the tripeptide scaffold. Information relating to structure-activity relationships as well

Discovery of novel P2 substituted 4-biaryl proline inhibitors of hepatitis C virus NS3 serine protease.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Inhibitors of hepatitis C virus NS3 serine protease often incorporate a large P2 moiety to interact with the surface of the enzyme while shielding part of the catalytic triad. This feature is important in many inhibitors in order to have the necessary potency needed for efficacy. In this Letter we

Inhibitors of hepatitis C virus NS3.4A protease. Part 3: P2 proline variants.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
We recently described the identification of an optimized alpha-ketoamide warhead for our series of HCV NS3.4A inhibitors. We report herein a series of HCV protease inhibitors incorporating 3-alkyl-substituted prolines in P(2). These compounds show exceptional enzymatic and cellular potency given

A Proline-Tryptophan Turn in the Intrinsically Disordered Domain 2 of NS5A Protein Is Essential for Hepatitis C Virus RNA Replication.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Hepatitis C virus (HCV) nonstructural protein 5A (NS5A) and its interaction with the human chaperone cyclophilin A are both targets for highly potent and promising antiviral drugs that are in the late stages of clinical development. Despite its high interest in regards to the development of drugs to

Hepatitis C virus NS5A protein blocks epidermal growth factor receptor degradation via a proline motif- dependent interaction.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Hepatitis C virus (HCV) establishes a persistent infection that in many cases leads to cirrhosis and hepatocellular carcinoma. The non-structural 5A protein (NS5A) has been implicated in this process as it contains a C-terminal polyproline motif (termed P2) that binds to Src homology 3 (SH3) domains

Proline-based macrocyclic inhibitors of the hepatitis C virus: stereoselective synthesis and biological activity.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký

Inhibitors of peptidyl proline isomerases as antivirals in hepatitis C and other viruses.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký

Identification and characterization of amphiphysin II as a novel cellular interaction partner of the hepatitis C virus NS5A protein.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The hepatitis C virus (HCV) NS5A protein is highly phosphorylated by cellular protein kinases. To study how NS5A might be integrated in cellular kinase signalling, we isolated phosphoproteins from HuH-7 hepatoma cells that specifically interacted with recombinant NS5A protein. Subsequent mass
Tham gia trang
facebook của chúng tôi

Cơ sở dữ liệu đầy đủ nhất về dược liệu được hỗ trợ bởi khoa học

  • Hoạt động bằng 55 ngôn ngữ
  • Phương pháp chữa bệnh bằng thảo dược được hỗ trợ bởi khoa học
  • Nhận dạng các loại thảo mộc bằng hình ảnh
  • Bản đồ GPS tương tác - gắn thẻ các loại thảo mộc vào vị trí (sắp ra mắt)
  • Đọc các ấn phẩm khoa học liên quan đến tìm kiếm của bạn
  • Tìm kiếm dược liệu theo tác dụng của chúng
  • Sắp xếp sở thích của bạn và cập nhật các nghiên cứu tin tức, thử nghiệm lâm sàng và bằng sáng chế

Nhập một triệu chứng hoặc một căn bệnh và đọc về các loại thảo mộc có thể hữu ích, nhập một loại thảo mộc và xem các bệnh và triệu chứng mà nó được sử dụng để chống lại.
* Tất cả thông tin dựa trên nghiên cứu khoa học đã được công bố

Google Play badgeApp Store badge