ribonuclease/sâu răng

Liên kết được lưu vào khay nhớ tạm

Bài viếtCác thử nghiệm lâm sàngBằng sáng chế

Chọn loại sắp xếp

Trang 1 từ 55 các kết quả

Stabilization of Escherichia coli ribonuclease HI by cavity-filling mutations within a hydrophobic core.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

The crystal structure of Escherichia coli ribonuclease HI has a cavity near Val-74 within the protein core. In order to fill the cavity space, we constructed two mutant proteins, V74L and V74I, in which Val-74 was replaced with either Leu or Ile, respectively. The mutant proteins are stabilized, as

Crystallographic structures of ribonuclease S variants with nonpolar substitution at position 13: packing and cavities.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

Seven hydrophobic residues ranging in size from glycine to phenylalanine have been substituted for the wild-type methionine residue at position 13 in a 15-residue truncated version (S15) of S-peptide, the small component of ribonuclease S. Complexes of both S-15 and the seven variants with S-protein

Effect of cavity-modulating mutations on the stability of Escherichia coli ribonuclease HI.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

The size of the cavity around Ser68 of Escherichia coli ribonuclease HI was modulated by amino acid substitutions to examine the effects on the stability of the enzyme. Five mutant proteins, Ser68----Gly, Ser68----Ala, Ser68----Thr, Ser68----Val and Ser68----Leu, were constructed. Each of the mutant

The binding of 3'-N-piperidine-4-carboxyl-3'-deoxy-ara-uridine to ribonuclease A in the crystal.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

The binding of a moderate inhibitor, 3'-N-piperidine-4-carboxyl-3'-deoxy-ara-uridine, to ribonuclease A has been studied by X-ray crystallography at 1.7A resolution. Two inhibitor molecules are bound in the central RNA binding cavity of RNase A exploiting interactions with residues from peripheral

Compactness of thermally and chemically denatured ribonuclease A as revealed by volume and compressibility.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

The conformational changes of ribonuclease A due to thermal and guanidine hydrochloride denaturation were monitored by means of precise density and sound velocity measurements. It was found that the apparent molar volume decreased but the adiabatic compressibility increased on thermal denaturation

Action of bull seminal vesicle ribonuclease on mouse leukaemic cells BP-8 and EL-4.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

Bull seminal vesicle ribonuclease, when added in vitro to the suspension of ascitic leukaemic cells EL-4 and BP-8 for 2 hours at 37 degrees C and then transplanted to the abdominal cavities of mice, inhibitied the proliferation of these cells in vivo. When the temperature of the medium was decreased

Structural stability and internal motions of Escherichia coli ribonuclease HI: 15N relaxation and hydrogen-deuterium exchange analyses.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

The relationship between the structural stability and the internal motions of proteins was investigated through measurements of 15N relaxation and hydrogen-deuterium exchange rates of ribonuclease HI from Escherichia coli and its thermostable quintuple mutant (Gly23-->Ala, His62-->Pro, Val74-->Leu,

Mapping the stability clusters in bovine pancreatic ribonuclease A.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

In the present work, we have thermodynamically characterized the thermally induced unfolding of 20 variants of bovine pancreatic ribonuclease A (RNase A) to experimentally describe the residues and the regions that are critical for the stability of the enzyme. The achieved results, complemented with

Structural basis of m(7)GpppG binding to poly(A)-specific ribonuclease.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

Poly(A)-specific ribonuclease (PARN) is a homodimeric, processive, and cap-interacting 3' exoribonuclease that efficiently degrades eukaryotic mRNA poly(A) tails. The crystal structure of a C-terminally truncated PARN in complex with m(7)GpppG reveals that, in one subunit, m(7)GpppG binds to a

Studying salt effects on protein stability using ribonuclease t1 as a model system.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

Salt ions affect protein stability in a variety of ways. In general, these effects have either been interpreted from a charge solvation/charge screening standpoint or they have been considered to be the result of ion-specific interactions with a particular protein. Recent theoretical work suggests

Tri- and tetra-substituted cyclen based lanthanide(III) ion complexes as ribonuclease mimics: a study into the effect of log Ka, hydration and hydrophobicity on phosphodiester hydrolysis of the RNA-model 2-hydroxypropyl-4-nitrophenyl phosphate (HPNP).

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

A series of tetra-substituted 'pseudo' dipeptide ligands of cyclen (1,4,7,10,-tetraazacyclododecane) and a tri-substituted 3'-pyridine ligand of cyclen, and the corresponding lanthanide(III) complexes were synthesised and characterised as metallo-ribonuclease mimics. All complexes were shown to

Crystal structure of ribonuclease T1 complexed with adenosine 2'-monophosphate at 1.8-A resolution.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

Ribonuclease T1 was purified from an Escherichia coli overproducing strain and co-crystallized with adenosine 2'-monophosphate (2'-AMP) by microdialysis against 50% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol in 20 mM sodium acetate, 2 mM calcium acetate, pH 4.2. The crystals have orthorhombic space group

A potential allosteric subsite generated by domain swapping in bovine seminal ribonuclease.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

Bovine seminal ribonuclease (BS-RNase) is a peculiar member of the pancreatic-like ribonuclease superfamily endowed with unique biological functions. It has been shown that native BS-RNase is a mixture of two distinct dimeric forms. The most abundant form is characterised by the swapping of the

The crystal structure of ribonuclease B at 2.5-A resolution.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

The glycosylated form of bovine pancreatic ribonuclease, RNase B, was crystallized from polyethylene glycol 4000 at low ionic strength in space group C2 with unit cell dimensions of a = 101.81 A, b = 33.36 A, c = 73.60 A, and beta = 90.4 degrees. The crystals, which contained two independent

Rapid hydrolytic cleavage of the mRNA model compound HPNP by glycine based macrocyclic lanthanide ribonuclease mimics.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo

Đăng nhập Đăng ký

The lanthanide ion based macrocyclic complexes 1.Ln mimic the hydrophobic nature of ribonucleases, where the lanthanide ions induce the formation of a hydrophobic cavity for 1, giving rise to a large order of magnitude enhancement in the hydrolytic cleavage of HPNP.

Trước
1
2
3
4
Kế tiếp

Tham gia trang
facebook của chúng tôi

Herbal & Natural Medicine

Cơ sở dữ liệu đầy đủ nhất về dược liệu được hỗ trợ bởi khoa học

Hoạt động bằng 55 ngôn ngữ
Phương pháp chữa bệnh bằng thảo dược được hỗ trợ bởi khoa học
Nhận dạng các loại thảo mộc bằng hình ảnh
Bản đồ GPS tương tác - gắn thẻ các loại thảo mộc vào vị trí (sắp ra mắt)
Đọc các ấn phẩm khoa học liên quan đến tìm kiếm của bạn
Tìm kiếm dược liệu theo tác dụng của chúng
Sắp xếp sở thích của bạn và cập nhật các nghiên cứu tin tức, thử nghiệm lâm sàng và bằng sáng chế

Nhập một triệu chứng hoặc một căn bệnh và đọc về các loại thảo mộc có thể hữu ích, nhập một loại thảo mộc và xem các bệnh và triệu chứng mà nó được sử dụng để chống lại.
* Tất cả thông tin dựa trên nghiên cứu khoa học đã được công bố