Vietnamese
Albanian
Arabic
Armenian
Azerbaijani
Belarusian
Bengali
Bosnian
Catalan
Czech
Danish
Deutsch
Dutch
English
Estonian
Finnish
Français
Greek
Haitian Creole
Hebrew
Hindi
Hungarian
Icelandic
Indonesian
Irish
Italian
Japanese
Korean
Latvian
Lithuanian
Macedonian
Mongolian
Norwegian
Persian
Polish
Portuguese
Romanian
Russian
Serbian
Slovak
Slovenian
Spanish
Swahili
Swedish
Turkish
Ukrainian
Vietnamese
Български
中文(简体)
中文(繁體)

sorghum/tyrosine

Liên kết được lưu vào khay nhớ tạm
Bài viếtCác thử nghiệm lâm sàngBằng sáng chế
Trang 1 từ 35 các kết quả
The heme thiolate protein cytochrome P450tyr is a multifunctional N-hydroxylase converting L-tyrosine to p-hydroxyphenylacetaldehyde oxime in the biosynthesis of the cyanogenic glucoside dhurrin in Sorghum bicolor (Sibbesen et al. (1995) J. Biol. Chem. 270, 3506-3511). Using a polyclonal antibody

Tyrosine biosynthesis in Sorghum bicolor: characteristics of prephenate aminotransferase.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
A stable activity which transfers the amino group from glutamate to prephenate was extracted from 4-day old etiolated shoots of sorghum. The activity was retained on DEAE cellulose and eluted as a single peak. Prephenate aminotransferase co-eluted with a very abundant alpha-ketoglutarate: aspartate

Tyrosine biosynthesis in Sorghum bicolor: isolation and regulatory properties of arogenate dehydrogenase.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The conversion of prephenic acid to tyrosine can occur by two different routes: (a) oxidative decarboxylation (prephenate dehydrogenase) followed by transamination (aromatic aminotransferase); (b) transamination of prephenate forming the non-aromatic amino acid arogenic acid (prephenate
Cytochrome P-450TYR, which catalyzes the N-hydroxylation of L-tyrosine in the biosynthesis of the cyanogenic glucoside dhurrin in Sorghum bicolor (L.) Moench has recently been isolated (Sibbesen, O., Koch, B., Halkier, B. A., and Møller, B. L. (1994) Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92, 9740-9744).

Biochemical characterization of the major sorghum grain peroxidase.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The major cationic peroxidase in sorghum grain (SPC4) , which is ubiquitously present in all sorghum varieties was purified to apparent homogeneity, and found to be a highly basic protein (pI approximately 11). MS analysis showed that SPC4 consists of two glycoforms with molecular masses of 34,227

Ileal amino acids digestibility of sorghum in weaned piglets and growing pigs.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The objective of the study was to determine the coefficients of ileal apparent digestibility (CIAD) of sorghum protein and amino acids (AA) in weaned piglets and growing pigs. Digestibility coefficients were estimated using the regression and difference methods for the weaned piglets; and the direct

Flaked sorghum biscuits increase postprandial GLP-1 and GIP levels and extend subjective satiety in healthy subjects.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Sorghum grain components may play a role in mechanisms that protect against development of obesity-related chronic diseases. We conducted a randomized, cross-over trial (40 healthy subjects) using whole grain sorghum flaked biscuits to investigate mechanisms related to satiety. Subjects were tested

Influence of Sorghum Kafirin on Serum Lipid Profile and Antioxidant Activity in Hyperlipidemic Rats (In Vitro and In Vivo Studies).

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The aim of this study was to compare in vitro the antioxidant potential of sorghum kafirin and sorghum flour and their influence on lipids and antioxidant capacity in rats. The antioxidant activity in sorghum kafirin extract measured by the DPPH and TEAC methods was increased 30 and 65 times,

A monophenol oxidase activity in extracts of sorghum.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
A p-hydroxycinnamic acid oxidase activity was present in enzyme preparations from first internodes of Sorghum vulgare variety Wheatland milo when incubated in phosphate buffer at pH 7.5. This preparation had no classical polyphenolase activity but had both peroxidase and catalase activities. Since

Metabolic engineering of p-hydroxybenzylglucosinolate in Arabidopsis by expression of the cyanogenic CYP79A1 from Sorghum bicolor.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Glucosinolates are natural products in cruciferous plants, including Arabidopsis thaliana. CYP79A1 is the cytochrome P450 catalysing the conversion of tyrosine to p-hydroxyphenylacetaldoxime in the biosynthesis of the cyanogenic glucoside dhurrin in sorghum. Both glucosinolates and cyanogenic

Accumulation of Carboxylate and Aromatic Fluorophores by a Pest-Resistant Sweet Sorghum [Sorghum bicolor (L.) Moench] Genotype.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
The sugary juice from sweet sorghum [Sorghum bicolor (L.) Moench] stalks can be used to produce edible syrup, biofuels, or bio-based chemical feedstock. The current cultivars are highly susceptible to damage from sugarcane aphids [Melanaphis sacchari (Zehntner)], but development of new

The in vitro biosynthesis of dhurrin, the cyanogenic glycoside of Sorghum bicolor.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
A microsomal fraction from seedlings of Sorghum bicolor (Linn) Moench has been shown to catalyze the conversion of L-tyrosine to p-hydroxymandelonitrile via p-hydroxyphenylacetaldoxime. This transformation is consistent with the general pathway for cyanogenic glycoside biosynthesis proposed on the

Kinetic and regulatory properties of arogenate dehydratase in seedlings of Sorghum bicolor (L.) Moench.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Arogenate dehydratase was purified sixfold from an extract of etiolated seedlings of Sorghum bicolor. Prephenate dehydratase was not detected. The arogenate dehydratase activity displayed hyperbolic substrate kinetics with a KM for arogenate of 0.32 mM. Activity was inhibited competitively by

Chorismate mutase isoenzymes from Sorghum bicolor: purification and properties.

Chỉ người dùng đã đăng ký mới có thể dịch các bài báo
Đăng nhập Đăng ký
Two forms of chorismate mutase (EC 5.4.99.5), designated as CM-1 and CM-2, have been detected in etiolated seedlings of Sorghum bicolor after DEAE-cellulose chromatography. CM-1 and CM-2 contained 44 and 56%, respectively, of the total activity measured after DEAE-cellulose chromatography. CM-1 was
The two multifunctional cytochrome P450 enzymes, CYP79A1 and CYP71E1, involved in the biosynthesis of the cyanogenic glucoside dhurrin in Sorghum bicolor (L.) Moench have been characterized with respect to substrate specificity and cofactor requirements using reconstituted, recombinant enzymes and
Tham gia trang
facebook của chúng tôi

Cơ sở dữ liệu đầy đủ nhất về dược liệu được hỗ trợ bởi khoa học

  • Hoạt động bằng 55 ngôn ngữ
  • Phương pháp chữa bệnh bằng thảo dược được hỗ trợ bởi khoa học
  • Nhận dạng các loại thảo mộc bằng hình ảnh
  • Bản đồ GPS tương tác - gắn thẻ các loại thảo mộc vào vị trí (sắp ra mắt)
  • Đọc các ấn phẩm khoa học liên quan đến tìm kiếm của bạn
  • Tìm kiếm dược liệu theo tác dụng của chúng
  • Sắp xếp sở thích của bạn và cập nhật các nghiên cứu tin tức, thử nghiệm lâm sàng và bằng sáng chế

Nhập một triệu chứng hoặc một căn bệnh và đọc về các loại thảo mộc có thể hữu ích, nhập một loại thảo mộc và xem các bệnh và triệu chứng mà nó được sử dụng để chống lại.
* Tất cả thông tin dựa trên nghiên cứu khoa học đã được công bố

Google Play badgeApp Store badge