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Journal of Agricultural and Food Chemistry 2002-Sep

Jojoba seed meal proteins associated with proteolytic and protease inhibitory activities.

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Madan K Shrestha
Irena Peri
Patricia Smirnoff
Yehudith Birk
Avi Golan-Goldhirsh

Mots clés

Abstrait

The jojoba, Simmondsia chinensis, is a characteristic desert plant native to the Sonoran desert. The jojoba meal after oil extraction is rich in protein. The major jojoba proteins were albumins (79%) and globulins (21%), which have similar amino acid compositions and also showed a labile thrombin-inhibitory activity. SDS-PAGE showed two major proteins at 50 kDa and 25 kDa both in the albumins and in the globulins. The 25 kDa protein has trypsin- and chymotrypsin-inhibitory activities. In vitro digestibility of the globulins and albumins resembled that of casein and soybean protein concentrates and was increased after heat treatment. The increased digestibility achieved by boiling may be attributed to inactivation of the protease inhibitors and denaturation of proteins.

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